مستويات تنظيم ووظيفة البروتينات. البروتينات: التركيب الأساسي للبروتينات، مخطط تكوين ثلاثي الببتيد. يحدث النسخ في حقيقيات النوى في

تم إثبات وجود 4 مستويات من التنظيم الهيكلي لجزيء البروتين.

هيكل البروتين الأساسي– تسلسل ترتيب بقايا الأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد. في البروتينات، ترتبط الأحماض الأمينية الفردية ببعضها البعض السندات الببتيد، الناشئة عن تفاعل مجموعات الكربوكسيل والأمينية من الأحماض الأمينية.

حتى الآن، تم فك رموز البنية الأولية لعشرات الآلاف من البروتينات المختلفة. لتحديد البنية الأولية للبروتين، يتم تحديد تكوين الأحماض الأمينية باستخدام طرق التحلل المائي. ثم يتم تحديد الطبيعة الكيميائية للأحماض الأمينية الطرفية. والخطوة التالية هي تحديد تسلسل الأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد. ولهذا الغرض، يتم استخدام التحلل المائي الجزئي الانتقائي (الكيميائي والإنزيمي). من الممكن استخدام تحليل حيود الأشعة السينية، بالإضافة إلى البيانات المتعلقة بتسلسل النيوكليوتيدات التكميلي للحمض النووي.

البنية الثانوية للبروتين- تكوين سلسلة البولي ببتيد، أي. طريقة لتعبئة سلسلة عديد الببتيد في شكل محدد. لا تتم هذه العملية بطريقة فوضوية، بل وفقًا للبرنامج المضمن في البنية الأساسية.

يتم ضمان استقرار البنية الثانوية بشكل أساسي عن طريق الروابط الهيدروجينية، ولكن يتم تقديم مساهمة معينة عن طريق الروابط التساهمية - الببتيد وثاني كبريتيد.

يعتبر النوع الأكثر احتمالا من بنية البروتينات الكروية الحلزون. يحدث التواء سلسلة البولي ببتيد في اتجاه عقارب الساعة. يتميز كل بروتين بدرجة معينة من الحلزون. إذا كانت سلاسل الهيموجلوبين حلزونية بنسبة 75%، فإن البيبسين يكون بنسبة 30% فقط.

يسمى نوع تكوين سلاسل البوليببتيد الموجودة في بروتينات الشعر والحرير والعضلات ب- الهياكل. يتم ترتيب أجزاء سلسلة الببتيد في طبقة واحدة، لتشكل شكلًا مشابهًا لورقة مطوية في الأكورديون. يمكن أن تتكون الطبقة من سلسلتين أو أكثر من الببتيد.

في الطبيعة، هناك بروتينات لا يتوافق تركيبها مع البنية β أو البنية A، على سبيل المثال، الكولاجين هو بروتين ليفي يشكل الجزء الأكبر من النسيج الضام في جسم الإنسان والحيوان.

هيكل البروتين الثلاثي- الاتجاه المكاني للحلزون متعدد الببتيد أو طريقة وضع سلسلة البولي ببتيد في حجم معين. كان البروتين الأول الذي تم توضيح تركيبه الثالث من خلال تحليل حيود الأشعة السينية هو الميوجلوبين لحوت العنبر (الشكل 2).

في تثبيت البنية المكانية للبروتينات، بالإضافة إلى الروابط التساهمية، تلعب الروابط غير التساهمية الدور الرئيسي (الهيدروجين، التفاعلات الكهروستاتيكية للمجموعات المشحونة، قوى فان دير فالس بين الجزيئات، التفاعلات الكارهة للماء، وما إلى ذلك).

وفقا للمفاهيم الحديثة، فإن البنية الثلاثية للبروتين، بعد الانتهاء من تركيبه، تتشكل تلقائيا. القوة الدافعة الرئيسية هي تفاعل جذور الأحماض الأمينية مع جزيئات الماء. في هذه الحالة، يتم غمر جذور الأحماض الأمينية غير القطبية الكارهة للماء داخل جزيء البروتين، ويتم توجيه الجذور القطبية نحو الماء. تسمى عملية تكوين البنية المكانية الأصلية لسلسلة البولي ببتيد قابلة للطي. البروتينات تسمى المرافقون.يشاركون في الطي. تم وصف عدد من الأمراض البشرية الوراثية، والتي يرتبط تطورها باضطرابات ناجمة عن طفرات في عملية الطي (التصبغ، والتليف، وما إلى ذلك).

باستخدام طرق تحليل حيود الأشعة السينية، تم إثبات وجود مستويات من التنظيم الهيكلي لجزيء البروتين، وسيطة بين الهياكل الثانوية والثالثية. اِختِصاصعبارة عن وحدة هيكلية كروية مدمجة ضمن سلسلة متعددة الببتيد (الشكل 3). تم اكتشاف العديد من البروتينات (على سبيل المثال، الغلوبولين المناعي)، والتي تتكون من مجالات ذات بنية ووظائف مختلفة، مشفرة بواسطة جينات مختلفة.

ترتبط جميع الخصائص البيولوجية للبروتينات بالحفاظ على بنيتها الثلاثية، وهو ما يسمى محلي. كرة البروتين ليست بنية صلبة تمامًا: من الممكن إجراء حركات عكسية لأجزاء من سلسلة الببتيد. هذه التغييرات لا تعطل التشكل العام للجزيء. يتأثر تكوين جزيء البروتين بدرجة الحموضة في البيئة، والقوة الأيونية للمحلول، والتفاعل مع المواد الأخرى. أي تأثيرات تؤدي إلى تعطيل التشكل الأصلي للجزيء تكون مصحوبة بفقدان جزئي أو كامل للخصائص البيولوجية للبروتين.

هيكل البروتين الرباعي- طريقة لوضع سلاسل بولي ببتيد فردية في الفضاء لها نفس البنية الأولية أو الثانوية أو الثالثة أو مختلفة، وتشكيل تكوين جزيئي كبير موحد هيكليًا ووظيفيًا.

يسمى جزيء البروتين الذي يتكون من عدة سلاسل متعددة الببتيد قليل القسيم، وكل سلسلة مدرجة فيه - بروتومر. غالبًا ما يتم بناء البروتينات قليلة القسيمات من عدد زوجي من البروتومرات، على سبيل المثال، يتكون جزيء الهيموجلوبين من سلسلتين a- وسلسلتين b-polypeptide (الشكل 4).

حوالي 5% من البروتينات لها بنية رباعية، بما في ذلك الهيموجلوبين والجلوبيولين المناعي. هيكل الوحدة هو سمة من سمات العديد من الانزيمات.

تتشكل جزيئات البروتين التي تشكل البروتين ذو البنية الرباعية بشكل منفصل على الريبوسومات وفقط بعد الانتهاء من التوليف تشكل بنية فوق جزيئية مشتركة. يكتسب البروتين نشاطًا بيولوجيًا فقط عندما يتم دمج البروتومرات المكونة له. تشارك نفس أنواع التفاعلات في تثبيت البنية الرباعية كما في تثبيت البنية الثالثة.

يعترف بعض الباحثين بوجود المستوى الخامس من التنظيم الهيكلي للبروتين. هذا المستقلبات -مجمعات جزيئية متعددة الوظائف من إنزيمات مختلفة تحفز المسار الكامل لتحولات الركيزة (مركبات الأحماض الدهنية العالية، مجمع هيدروجيناز البيروفات، السلسلة التنفسية).

إحدى ميزات البروتينات هي تنظيمها الهيكلي المعقد. تحتوي جميع البروتينات على بنية أولية وثانوية وثلاثية، وتلك التي تحتوي على اثنين أو أكثر من PCPs لها أيضًا بنية رباعية (QS).

البنية الأولية للبروتين (PSB) – هذا هو ترتيب تناوب (تسلسل) بقايا الأحماض الأمينية في القدرة الشرائية.

حتى البروتينات المتطابقة في الطول وتكوين الأحماض الأمينية يمكن أن تكون مواد مختلفة. على سبيل المثال، من اثنين من الأحماض الأمينية يمكنك صنع نوعين مختلفين من ثنائي الببتيد:

عندما يكون عدد الأحماض الأمينية 20، فإن عدد التركيبات الممكنة هو 2×10 18. وإذا اعتبرنا أنه في قدرة كل نقرة، يمكن أن يحدث كل حمض أميني أكثر من مرة، فمن الصعب حساب عدد الخيارات الممكنة.

تحديد بنية البروتين الأساسي (PSB).

يمكن تحديد PBP للبروتينات باستخدام فينيلثيوهيدانتوين طريقة . تعتمد هذه الطريقة على رد الفعل التفاعلي فينيل إيزوثيوسيانات (FITC) مع α-AA. ونتيجة لذلك يتم تشكيل مجمع من هذين المركبين - فيتز-أك . على سبيل المثال، النظر في الببتيد من أجل تحديد PBP الخاص به، أي تسلسل بقايا الأحماض الأمينية.

يتفاعل FITC مع الحمض الأميني الطرفي (أ). يتم تشكيل المجمع فتغ-أويتم فصله عن الخليط وتحديد هوية الحمض الأميني أ. على سبيل المثال، هذا - asn إلخ. يتم فصل جميع الأحماض الأمينية الأخرى وتحديدها بالتسلسل. هذه عملية كثيفة العمالة. يستغرق تحديد PBP لبروتين متوسط ​​الحجم عدة أشهر.

الأولوية في فك تشفير PSB تنتمي إلى سينجيرو(1953) مكتشف الأنسولين PSB (الحائز على جائزة نوبل). يتكون جزيء الأنسولين من 2 PPCs - A و B.

تتكون السلسلة A من 21 حمضًا أمينيًا، بينما تتكون السلسلة B من 30 حمضًا أمينيًا. وترتبط PPCs ببعضها البعض بواسطة جسور ثاني كبريتيد. يصل حاليًا عدد البروتينات التي تم تحديد PBP إليها إلى 1500. وحتى التغييرات الصغيرة في البنية الأولية يمكن أن تغير خصائص البروتين بشكل كبير. تحتوي كريات الدم الحمراء لدى الأشخاص الأصحاء على HbA - عند استبدالها في سلسلة  من HbA، في المركز السادس gluعلى الفتحةحدوث مرض خطير فقر الدم المنجليحيث يموت الأطفال الذين يولدون بهذه الحالة الشاذة في سن مبكرة. من ناحية أخرى، هناك خيارات ممكنة لتغيير PSB، والتي لا تؤثر على خصائصه الفيزيائية والكيميائية والبيولوجية. على سبيل المثال، يحتوي HbC على سلسلة b في الموضع السادس بدلاً من glu-lys، ولا يختلف HbC تقريبًا في خصائصه عن HbA، والأشخاص الذين لديهم مثل هذا Hb في كريات الدم الحمراء لديهم يتمتعون بصحة جيدة عمليًا.

استقرار بي اس بييتم توفيره بشكل أساسي عن طريق روابط الببتيد التساهمية القوية، وثانيًا عن طريق روابط ثاني كبريتيد.

البنية الثانوية للبروتين (PSS).

تتميز بروتينات PPC بمرونة عالية وتكتسب بنية مكانية محددة أو التشكل. هناك مستويان من هذا التشكل في البروتينات - هذا هو VSB والبنية الثلاثية (TSB).

VSB – هذا هو تكوين PPC، أي طريقة وضعه أو لفه في بعض التشكل، وفقًا للبرنامج المضمن في Pس.ب.

هناك ثلاثة أنواع رئيسية من VSB معروفة:

1)  -حلزوني;

2) ب-بناء(طبقة مطوية أو ورقة مطوية)؛

3) تشابك فوضوي.

-حلزوني .

تم اقتراح نموذجها بواسطة دبليو بولينج. على الأرجح بالنسبة للبروتينات الكروية. بالنسبة لأي نظام، الحالة الأكثر استقرارًا هي الحالة المقابلة للحد الأدنى من الطاقة الحرة. بالنسبة للببتيدات، تحدث هذه الحالة عندما ترتبط مجموعات CO- وNH- ببعضها البعض بواسطة رابطة هيدروجينية ضعيفة. في أ -اللوالب تتفاعل مجموعة NH- من بقايا الحمض الأميني الأول مع مجموعة CO- من الحمض الأميني الرابع. ونتيجة لذلك، يشكل العمود الفقري الببتيد حلزونًا، تحتوي كل دورة منه على 3.6 بقايا AA.

1 خطوة حلزونية (دورة واحدة) = 3.6 تيار متردد = 0.54 نانومتر، زاوية الارتفاع – 26 درجة

يحدث التواء PPC في اتجاه عقارب الساعة، أي أن اللولب لديه حركة صحيحة. كل 5 دورات (18 تيار متردد؛ 2.7 نانومتر) يتم تكرار تكوين PPC.

استقرار VSBفي المقام الأول عن طريق الروابط الهيدروجينية، وثانيا عن طريق روابط الببتيد وثاني كبريتيد. الروابط الهيدروجينية أضعف بمقدار 10-100 مرة من الروابط الكيميائية العادية؛ ومع ذلك، نظرًا لعددها الكبير، فإنها توفر صلابة معينة واكتناز VSB. تواجه سلاسل R الجانبية للحلزون a الخارج وتقع على جانبي محورها.

ب -بناء .

هذه هي أقسام مطوية من PPC، على شكل ورقة مطوية في الأكورديون. يمكن أن تكون طبقات PPC متوازية إذا بدأت كلتا السلسلتين من الطرف N أو C.

إذا كانت السلاسل المتجاورة في الطبقة موجهة بنهايات متقابلة N-C وC-N، فسيتم استدعاؤها مضاد للتوازي.

موازي

مضاد للتوازي

يحدث تكوين روابط هيدروجينية، كما هو الحال في الحلزون A، بين مجموعتي CO- وNH-.

السناجب- مركبات عضوية ذات وزن جزيئي عالي تتكون من بقايا الأحماض الأمينية ألفا.

في تكوين البروتينيشمل الكربون والهيدروجين والنيتروجين والأكسجين والكبريت. تشكل بعض البروتينات مجمعات مع جزيئات أخرى تحتوي على الفوسفور والحديد والزنك والنحاس.

البروتينات لها وزن جزيئي كبير: زلال البيض - 36000، الهيموجلوبين - 152000، الميوسين - 500000. للمقارنة: الوزن الجزيئي للكحول هو 46، حمض الأسيتيك - 60، البنزين - 78.

تكوين الأحماض الأمينية للبروتينات

السناجب- البوليمرات غير الدورية، ومونومراتها الأحماض الأمينية ألفا. عادة، يُطلق على 20 نوعًا من الأحماض الأمينية ألفا اسم مونومرات البروتين، على الرغم من وجود أكثر من 170 منها في الخلايا والأنسجة.

اعتمادا على ما إذا كان يمكن تصنيع الأحماض الأمينية في جسم الإنسان والحيوانات الأخرى، فإنها تتميز: الأحماض الأمينية غير الأساسية- يمكن توليفها. الأحماض الأمينية الأساسية- لا يمكن توليفها. يجب توفير الأحماض الأمينية الأساسية للجسم عن طريق الطعام. تقوم النباتات بتصنيع جميع أنواع الأحماض الأمينية.

اعتمادا على تكوين الأحماض الأمينية. البروتينات هي: كاملة- تحتوي على مجموعة كاملة من الأحماض الأمينية. معيب- بعض الأحماض الأمينية مفقودة في تركيبها. إذا كانت البروتينات تتكون من أحماض أمينية فقط، فإنها تسمى بسيط. إذا كانت البروتينات تحتوي، بالإضافة إلى الأحماض الأمينية، على مكون حمض غير أميني (مجموعة صناعية)، فإنها تسمى معقد. يمكن تمثيل المجموعة الاصطناعية بالمعادن (البروتينات المعدنية)، والكربوهيدرات (البروتينات السكرية)، والدهون (البروتينات الدهنية)، والأحماض النووية (البروتينات النووية).

الجميع تحتوي على الأحماض الأمينية: 1) مجموعة الكربوكسيل (-COOH)، 2) المجموعة الأمينية (-NH 2)، 3) المجموعة الجذرية أو R (باقي الجزيء). يختلف هيكل الجذر باختلاف أنواع الأحماض الأمينية. اعتمادا على عدد المجموعات الأمينية ومجموعات الكربوكسيل المدرجة في تكوين الأحماض الأمينية، يتم تمييزها: الأحماض الأمينية المحايدةوجود مجموعة كربوكسيل واحدة ومجموعة أمينية واحدة؛ الأحماض الأمينية الأساسيةوجود أكثر من مجموعة أمينية واحدة؛ الأحماض الأمينية الحمضيةوجود أكثر من مجموعة كربوكسيل واحدة.

الأحماض الأمينية هي مركبات مذبذبةلأنها في المحلول يمكن أن تعمل كأحماض وقواعد. في المحاليل المائية، توجد الأحماض الأمينية في أشكال أيونية مختلفة.

السندات الببتيد

الببتيدات- مواد عضوية تتكون من بقايا الأحماض الأمينية المرتبطة بروابط الببتيد.

يحدث تكوين الببتيدات نتيجة تفاعل تكثيف الأحماض الأمينية. عندما تتفاعل المجموعة الأمينية لأحد الأحماض الأمينية مع المجموعة الكربوكسيلية لحمض أميني آخر، تحدث رابطة تساهمية بين النيتروجين والكربون، تسمى الببتيد. اعتمادا على عدد بقايا الأحماض الأمينية الموجودة في الببتيد، هناك ثنائي الببتيدات، ثلاثي الببتيدات، رباعي الببتيداتإلخ. يمكن تكرار تكوين الرابطة الببتيدية عدة مرات. وهذا يؤدي إلى التكوين الببتيدات. في أحد طرفي الببتيد توجد مجموعة أمينية حرة (تسمى النهاية N)، وفي الطرف الآخر توجد مجموعة كربوكسيل حرة (تسمى النهاية C).

التنظيم المكاني لجزيئات البروتين

يعتمد أداء بعض الوظائف المحددة بواسطة البروتينات على التكوين المكاني لجزيئاتها؛ بالإضافة إلى ذلك، من غير المواتي من الناحية الحيوية للخلية أن تحتفظ بالبروتينات في شكل غير مطوي، في شكل سلسلة، وبالتالي تخضع سلاسل البولي ببتيد للطي، وتكتسب بنية معينة ثلاثية الأبعاد، أو التشكل. هناك 4 مستويات التنظيم المكاني للبروتينات.

هيكل البروتين الأساسي- تسلسل ترتيب بقايا الأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد التي تشكل جزيء البروتين. الرابطة بين الأحماض الأمينية هي رابطة الببتيد.

إذا كان جزيء البروتين يتكون من 10 بقايا من الأحماض الأمينية فقط، فإن عدد المتغيرات الممكنة نظريًا لجزيئات البروتين التي تختلف في ترتيب تناوب الأحماض الأمينية هو 10 20. بوجود 20 من الأحماض الأمينية، يمكنك صنع مجموعات أكثر تنوعًا منها. تم العثور على حوالي عشرة آلاف بروتين مختلف في جسم الإنسان، والتي تختلف عن بعضها البعض وعن بروتينات الكائنات الحية الأخرى.

إن البنية الأساسية لجزيء البروتين هي التي تحدد خصائص جزيئات البروتين وتكوينها المكاني. يؤدي استبدال حمض أميني واحد فقط بآخر في سلسلة عديد الببتيد إلى تغيير في خصائص البروتين ووظائفه. على سبيل المثال، يؤدي استبدال الحمض الأميني الجلوتاميك السادس بفالين في الوحدة الفرعية للهيموجلوبين إلى حقيقة أن جزيء الهيموجلوبين ككل لا يمكنه أداء وظيفته الرئيسية - نقل الأكسجين؛ وفي مثل هذه الحالات يصاب الشخص بمرض يسمى فقر الدم المنجلي.

الهيكل الثانوي- أمر بطي سلسلة البولي ببتيد في شكل حلزوني (يشبه الزنبرك الممتد). يتم تقوية المنعطفات الحلزونية بواسطة الروابط الهيدروجينية التي تنشأ بين مجموعات الكربوكسيل والمجموعات الأمينية. تشارك جميع مجموعات CO وNH تقريبًا في تكوين الروابط الهيدروجينية. وهي أضعف من تلك الببتيدية، ولكنها، تكرر عدة مرات، تضفي الاستقرار والصلابة على هذا التكوين. على مستوى البنية الثانوية توجد البروتينات: الفيبروين (الحرير، شبكة العنكبوت)، الكيراتين (الشعر، الأظافر)، الكولاجين (الأوتار).

هيكل التعليم العالي- تعبئة سلاسل البولي ببتيد في الكريات الناتجة عن تكوين روابط كيميائية (الهيدروجين والأيونية وثاني كبريتيد) وإنشاء تفاعلات كارهة للماء بين جذور بقايا الأحماض الأمينية. يتم لعب الدور الرئيسي في تكوين الهيكل الثالث من خلال التفاعلات المحبة للماء والكارهة للماء. في المحاليل المائية، تميل الجذور الكارهة للماء إلى الاختباء من الماء، وتتجمع داخل الكرية، في حين تميل الجذور المحبة للماء، نتيجة للترطيب (التفاعل مع ثنائيات أقطاب الماء)، إلى الظهور على سطح الجزيء. في بعض البروتينات، يتم تثبيت البنية الثلاثية عن طريق روابط تساهمية ثاني كبريتيد تتشكل بين ذرات الكبريت لاثنين من بقايا السيستين. على مستوى البنية الثالثية توجد الإنزيمات والأجسام المضادة وبعض الهرمونات.

هيكل رباعيخاصية البروتينات المعقدة التي تتكون جزيئاتها من كرتين أو أكثر. يتم الاحتفاظ بالوحدات الفرعية في الجزيء عن طريق التفاعلات الأيونية والكارهة للماء والكهروستاتيكية. في بعض الأحيان، أثناء تكوين البنية الرباعية، تحدث روابط ثاني كبريتيد بين الوحدات الفرعية. البروتين الأكثر دراسة ذو البنية الرباعية هو الهيموجلوبين. يتكون من وحدتين فرعيتين α (141 وحدة من بقايا الأحماض الأمينية) ووحدتين فرعيتين (146 وحدة من بقايا الأحماض الأمينية). ويرتبط بكل وحدة فرعية جزيء الهيم الذي يحتوي على الحديد.

إذا انحرف التشكل المكاني للبروتينات عن المستوى الطبيعي لسبب ما، فلن يتمكن البروتين من أداء وظائفه. على سبيل المثال، سبب "مرض جنون البقر" (اعتلال الدماغ الإسفنجي) هو التشكل غير الطبيعي للبريونات، البروتينات السطحية للخلايا العصبية.

خصائص البروتينات

يحدده تكوين الأحماض الأمينية وبنية جزيء البروتين ملكيات. تجمع البروتينات بين الخصائص الأساسية والحمضية، والتي تحددها جذور الأحماض الأمينية: كلما زادت حمضية الأحماض الأمينية في البروتين، كانت خصائصه الحمضية أكثر وضوحًا. يتم تحديد إمكانية التبرع وإضافة H+ خصائص التخزين المؤقت للبروتينات; أحد أقوى الحواجز المؤقتة هو الهيموجلوبين في خلايا الدم الحمراء، والذي يحافظ على درجة حموضة الدم عند مستوى ثابت. هناك بروتينات قابلة للذوبان (الفيبرينوجين)، وهناك بروتينات غير قابلة للذوبان تؤدي وظائف ميكانيكية (الفبروين، الكيراتين، الكولاجين). هناك بروتينات نشطة كيميائيا (الإنزيمات)، وهناك بروتينات غير نشطة كيميائيا مقاومة لمختلف الظروف البيئية وتلك غير مستقرة للغاية.

العوامل الخارجية (الحرارة، الأشعة فوق البنفسجية، المعادن الثقيلة وأملاحها، تغيرات الرقم الهيدروجيني، الإشعاع، الجفاف)

يمكن أن يسبب تعطيل التنظيم الهيكلي لجزيء البروتين. تسمى عملية فقدان التشكل ثلاثي الأبعاد المتأصل في جزيء بروتين معين تمسخ. سبب تمسخ الطبيعة هو كسر الروابط التي تعمل على تثبيت بنية بروتينية معينة. في البداية، تنكسر الروابط الأضعف، وكلما أصبحت الظروف أكثر صرامة، تنكسر الروابط الأقوى. لذلك، يتم فقدان الهياكل الرباعية أولاً، ثم الهياكل الثلاثية والثانوية. يؤدي التغيير في التكوين المكاني إلى تغيير في خصائص البروتين، ونتيجة لذلك، يجعل من المستحيل على البروتين أداء وظائفه البيولوجية المتأصلة. إذا لم يكن التمسخ مصحوبًا بتدمير البنية الأساسية، فقد يكون كذلك تفريغ، في هذه الحالة يحدث التعافي الذاتي لخاصية التشكل للبروتين. على سبيل المثال، تخضع بروتينات مستقبلات الغشاء لمثل هذا التشوه. تسمى عملية استعادة بنية البروتين بعد تمسخه إعادة الطبيعة. إذا كانت استعادة التكوين المكاني للبروتين مستحيلة، فسيتم استدعاء تمسخ الطبيعة لا رجعة فيه.

وظائف البروتينات

الانزيمات

الانزيمات، أو الانزيمات، هي فئة خاصة من البروتينات التي تعتبر محفزات بيولوجية. بفضل الإنزيمات، تحدث التفاعلات الكيميائية الحيوية بسرعة هائلة. سرعة التفاعلات الأنزيمية أعلى بعشرات الآلاف من المرات (وأحيانًا بالملايين) من سرعة التفاعلات التي تحدث بمشاركة المحفزات غير العضوية. تسمى المادة التي يعمل عليها الإنزيم المادة المتفاعلة.

الإنزيمات هي بروتينات كروية، السمات الهيكليةيمكن تقسيم الإنزيمات إلى مجموعتين: بسيطة ومعقدة. إنزيمات بسيطةهي بروتينات بسيطة، أي. تتكون فقط من الأحماض الأمينية. الانزيمات المعقدةهي بروتينات معقدة، أي. بالإضافة إلى الجزء البروتيني فهي تحتوي على مجموعة ذات طبيعة غير بروتينية - العامل المساعد. تستخدم بعض الإنزيمات الفيتامينات كعوامل مساعدة. يحتوي جزيء الإنزيم على جزء خاص يسمى المركز النشط. مركز نشط- قسم صغير من الإنزيم (من ثلاثة إلى اثني عشر بقايا من الأحماض الأمينية)، حيث يحدث ارتباط الركيزة أو الركائز لتشكيل مركب إنزيم-ركيزة. عند الانتهاء من التفاعل، يتحلل مركب الإنزيم والركيزة إلى الإنزيم ومنتج (منتجات) التفاعل. تحتوي بعض الإنزيمات (ما عدا النشطة) مراكز تفارغي- المناطق التي ترتبط بها منظمات سرعة الإنزيم ( الانزيمات allosteric).

تتميز تفاعلات الحفز الأنزيمي بما يلي: 1) الكفاءة العالية، 2) الانتقائية الصارمة واتجاه العمل، 3) خصوصية الركيزة، 4) التنظيم الدقيق والدقيق. تم شرح خصوصية الركيزة والتفاعل لتفاعلات الحفز الأنزيمي من خلال فرضيات E. Fischer (1890) وD. Koshland (1959).

هـ. فيشر (فرضية قفل المفتاح)اقترح أن التكوينات المكانية للمركز النشط للإنزيم والركيزة يجب أن تتوافق تمامًا مع بعضها البعض. تتم مقارنة الركيزة بـ "المفتاح"، والإنزيم بـ "القفل".

د. كوشلاند (فرضية قفاز اليد)اقترح أن المراسلات المكانية بين بنية الركيزة والمركز النشط للإنزيم يتم إنشاؤها فقط في لحظة تفاعلهما مع بعضهما البعض. وتسمى هذه الفرضية أيضا فرضية المراسلات المستحثة.

يعتمد معدل التفاعلات الأنزيمية على: 1) درجة الحرارة، 2) تركيز الإنزيم، 3) تركيز الركيزة، 4) الرقم الهيدروجيني. وينبغي التأكيد على أنه بما أن الإنزيمات عبارة عن بروتينات، فإن نشاطها يكون أعلى في ظل الظروف الطبيعية من الناحية الفسيولوجية.

يمكن لمعظم الإنزيمات أن تعمل فقط عند درجات حرارة تتراوح بين 0 و40 درجة مئوية. ضمن هذه الحدود، يزيد معدل التفاعل تقريبًا مرتين مع كل زيادة قدرها 10 درجات مئوية في درجة الحرارة. عند درجات حرارة أعلى من 40 درجة مئوية، يخضع البروتين لعملية تمسخ ويتناقص نشاط الإنزيم. في درجات حرارة قريبة من التجمد، يتم تعطيل الإنزيمات.

مع زيادة كمية الركيزة، يزداد معدل التفاعل الأنزيمي حتى يساوي عدد جزيئات الركيزة عدد جزيئات الإنزيم. مع زيادة أخرى في كمية الركيزة، لن تزيد السرعة، لأن المراكز النشطة للإنزيم مشبعة. تؤدي الزيادة في تركيز الإنزيم إلى زيادة النشاط التحفيزي، نظرًا لأن عددًا أكبر من جزيئات الركيزة يخضع لتحولات لكل وحدة زمنية.

لكل إنزيم قيمة الرقم الهيدروجيني الأمثل التي يظهر فيها أقصى نشاط (الببسين - 2.0، الأميليز اللعابي - 6.8، الليباز البنكرياس - 9.0). عند قيم pH أعلى أو أقل، ينخفض ​​نشاط الإنزيم. مع التغيرات المفاجئة في الرقم الهيدروجيني، يتم تغيير طبيعة الإنزيم.

يتم تنظيم سرعة الإنزيمات التفارغية عن طريق المواد التي ترتبط بمراكز التفارغ. إذا أدت هذه المواد إلى تسريع التفاعل، فإنها تسمى المنشطات، إذا تباطأوا - مثبطات.

تصنيف الانزيمات

وفقًا لنوع التحولات الكيميائية التي تحفزها، تنقسم الإنزيمات إلى 6 فئات:

1. إنزيمات الأكسدة(نقل ذرات الهيدروجين أو الأكسجين أو الإلكترون من مادة إلى أخرى - نازعة الهيدروجين)،
2. نقل(نقل الميثيل أو الأسيل أو الفوسفات أو المجموعة الأمينية من مادة إلى أخرى - الترانساميناسات)،
3. هيدرولاز(تفاعلات التحلل المائي التي يتم فيها تكوين منتجين من الركيزة - الأميليز والليباز)،
4. lyases(إضافة غير متحللة إلى الركيزة أو انفصال مجموعة من الذرات عنها، وفي هذه الحالة يمكن كسر روابط CC وCN وCO وC-S - ديكاربوكسيلاز)،
5. ايزوميراز(إعادة الترتيب داخل الجزيئات - الأيزوميراز)،
6. إنزيمات دمج الجزيئات(اتصال جزيئين نتيجة لتكوين روابط CC و C-N و CO و C-S - سينثيتيز).

وتنقسم الفئات بدورها إلى فئات فرعية وفئات فرعية. وفي التصنيف الدولي الحالي، يكون لكل إنزيم رمز محدد، يتكون من أربعة أرقام مفصولة بنقاط. الرقم الأول هو الفئة، والثاني هو الفئة الفرعية، والثالث هو الفئة الفرعية، والرابع هو الرقم التسلسلي للإنزيم في هذه الفئة الفرعية، على سبيل المثال، رمز أرجيناز هو 3.5.3.1.

اذهب إلى المحاضرات رقم 2"بنية ووظائف الكربوهيدرات والدهون"

اذهب إلى المحاضرات رقم 4"هيكل ووظائف الأحماض النووية ATP"

البروتين عبارة عن سلسلة من الأحماض الأمينية المرتبطة ببعضها البعض بواسطة روابط الببتيد.

من السهل أن نتخيل أن عدد الأحماض الأمينية يمكن أن يكون مختلفًا: من اثنين على الأقل إلى أي قيم معقولة. وقد اتفق علماء الكيمياء الحيوية على أنه إذا كان عدد الأحماض الأمينية لا يتجاوز 10، فإن هذا المركب يسمى الببتيد؛ إذا كان هناك 10 أحماض أمينية أو أكثر - متعدد الببتيد. يتم تصنيف البوليبيبتيدات القادرة على تكوين بنية مكانية معينة والحفاظ عليها تلقائيًا، والتي تسمى التشكل، على أنها بروتينات. لا يكون استقرار مثل هذا الهيكل ممكنًا إلا عندما تصل البوليبيبتيدات إلى طول معين (أكثر من 40 حمضًا أمينيًا)؛ لذلك، عادةً ما تعتبر البوليبيبتيدات التي يزيد وزنها الجزيئي عن 5000 دا بروتينات. (1Da يساوي 1/12 من نظير الكربون). فقط وجود بنية مكانية معينة (البنية الأصلية) يمكن للبروتين أن يؤدي وظائفه.

يمكن قياس حجم البروتين بوحدة الدالتون (الوزن الجزيئي)، ويرجع ذلك غالبًا إلى الحجم الكبير نسبيًا للجزيء في وحداته المشتقة، كيلودالتون (kDa). تتكون بروتينات الخميرة، في المتوسط، من 466 حمضًا أمينيًا ويبلغ وزنها الجزيئي 53 كيلو دالتون. أكبر بروتين معروف حاليًا، وهو بروتين التيتين، هو أحد مكونات القسيمات العضلية. يتراوح الوزن الجزيئي لأشكاله المختلفة من 3000 إلى 3700 كيلو دالتون، ويتكون من 38138 حمضًا أمينيًا (في عضلة سوليوس البشرية).

هيكل البروتين

يتم تشكيل البنية ثلاثية الأبعاد للبروتين أثناء عملية الطي. قابلة للطي -"للطي") يتم تشكيل هيكل ثلاثي الأبعاد نتيجة لتفاعل الهياكل في المستويات الأدنى.

هناك أربعة مستويات من بنية البروتين:

الهيكل الأساسي- تسلسل الأحماض الأمينية في سلسلة عديد الببتيد.

الهيكل الثانوي- هذا هو وضع المقاطع الفردية لسلسلة البولي ببتيد في الفضاء.

فيما يلي الأنواع الأكثر شيوعًا من البنية الثانوية للبروتين:

حلزونات ألفا- لفات كثيفة حول المحور الطويل للجزيء، دورة واحدة تتكون من 3.6 بقايا حمض أميني، وتكون درجة الحلزون 0.54 نانومتر (0.15 نانومتر لكل بقايا حمض أميني)، ويتم تثبيت الحلزون بواسطة روابط هيدروجينية بين H و O من مجموعات الببتيد متباعدة عن بعضها البعض بواسطة 4 بقايا من الأحماض الأمينية. تم بناء الحلزون حصريًا من نوع واحد من الأيزومر الفراغي للأحماض الأمينية (L). على الرغم من أنه يمكن أن يكون أعسرًا أو أيمنًا، إلا أن اليد اليمنى هي السائدة في البروتينات. يتم تعطيل الحلزون عن طريق التفاعلات الكهروستاتيكية لحمض الجلوتاميك والليسين والأرجينين. يمكن لبقايا الأسباراجين والسيرين والثريونين والليوسين الموجودة بالقرب من بعضها البعض أن تتداخل بشكل جامد مع تكوين الحلزون، تتسبب بقايا البرولين في ثني السلسلة وتعطل أيضًا بنية الحلزون ألفا.

طبقات مطوية β- عدة سلاسل بولي ببتيد متعرجة تتشكل فيها روابط هيدروجينية بين الأحماض الأمينية أو سلاسل بروتينية مختلفة متباعدة نسبيًا عن بعضها البعض (0.347 نانومتر لكل بقايا حمض أميني) في البنية الأولية، وغير متباعدة بشكل وثيق، كما هو الحال في α -الحلزون. عادةً ما يكون لهذه السلاسل نهاياتها الطرفية N في اتجاهين متعاكسين (اتجاه مضاد للتوازي). تعتبر الأحجام الصغيرة من المجموعات الجانبية للأحماض الأمينية مهمة لتكوين صفائح بيتا، وعادةً ما يسود الجليسين والألانين.

طي البروتين في ورقة مطوية β

الهياكل المضطربة هي ترتيب مضطرب لسلسلة البروتين في الفضاء.

البنية المكانية لكل بروتين فردية ويتم تحديدها من خلال بنيتها الأساسية. ومع ذلك، كشفت مقارنة توافقات البروتينات مع الهياكل والوظائف المختلفة عن وجود مجموعات مماثلة من عناصر البنية الثانوية فيها. يُسمى هذا الترتيب المحدد لتكوين الهياكل الثانوية بالبنية الثانوية الفائقة للبروتينات. يتم تشكيل الهيكل الثانوي بسبب التفاعلات بين الجذور.

غالبًا ما يُشار إلى مجموعات مميزة معينة من حلزونات ألفا وهياكل بيتا باسم "الزخارف الهيكلية". لديهم أسماء محددة: "α-helix-turn-α-helix"، "بنية α/β-barrel"، "سحاب الليوسين"، "إصبع الزنك"، إلخ.

هيكل التعليم العالي- هذه طريقة لوضع سلسلة البولي ببتيد بأكملها في الفضاء. جنبًا إلى جنب مع حلزونات ألفا، والصفائح المطوية، والهياكل الثانوية الفائقة، يكشف الهيكل الثالث عن تشوه غير منتظم يمكن أن يشغل جزءًا كبيرًا من الجزيء.

تمثيل تخطيطي للبروتين القابل للطي في البنية الثلاثية.

هيكل رباعييحدث في البروتينات التي تتكون من عدة سلاسل بولي ببتيد (وحدات فرعية، بروتومرات أو مونومرات)، عندما يتم دمج الهياكل الثلاثية لهذه الوحدات الفرعية. على سبيل المثال، يتكون جزيء الهيموجلوبين من 4 وحدات فرعية. التكوينات فوق الجزيئية لها بنية رباعية - مجمعات متعددة الإنزيمات، والتي تتكون من عدة جزيئات من الإنزيمات والإنزيمات المساعدة (نازعة هيدروجين البيروفات)، وإيزوزيمات (نازعة هيدروجين اللاكتات - LDH، فوسفوكيناز الكرياتين - CPK).

لذا. لا يعتمد التركيب المكاني على طول سلسلة البولي ببتيد، بل على تسلسل بقايا الأحماض الأمينية الخاصة بكل بروتين، وكذلك على الجذور الجانبية المميزة للأحماض الأمينية المقابلة. يتم تشكيل البنية المكانية ثلاثية الأبعاد أو التشكل للجزيئات البروتينية الكبيرة في المقام الأول عن طريق الروابط الهيدروجينية، والتفاعلات الكارهة للماء بين الجذور الجانبية غير القطبية للأحماض الأمينية، والتفاعلات الأيونية بين المجموعات الجانبية المشحونة بشكل معاكس من بقايا الأحماض الأمينية. تلعب الروابط الهيدروجينية دورًا كبيرًا في تكوين وصيانة البنية المكانية لجزيء البروتين الكبير.

أما التفاعلات الكارهة للماء، فهي تنشأ نتيجة التلامس بين الجذور غير القطبية غير القادرة على كسر الروابط الهيدروجينية بين جزيئات الماء، والتي تنزاح إلى سطح كرية البروتين. مع استمرار عملية تخليق البروتين، تتراكم المجموعات الكيميائية غير القطبية داخل الكرة، وتضطر المجموعات الكيميائية القطبية إلى الخروج إلى سطحها. وبالتالي، يمكن أن يكون جزيء البروتين محايدًا، أو موجبًا، أو سالبًا، اعتمادًا على الرقم الهيدروجيني للمذيب والمجموعات الأيونية في البروتين. بالإضافة إلى ذلك، يتم الحفاظ على تشكل البروتينات عن طريق روابط SS التساهمية المتكونة بين بقايا السيستين. نتيجة لتشكيل البنية الأصلية للبروتين، تقترب العديد من الذرات الموجودة في الأجزاء النائية من سلسلة البولي ببتيد، وتؤثر على بعضها البعض، وتكتسب خصائص جديدة غائبة في الأحماض الأمينية الفردية أو البولي ببتيدات الصغيرة.

من المهم أن نفهم أن الطي - طي البروتينات (والجزيئات الحيوية الأخرى) من شكل غير مطوي إلى شكل "أصلي" - هو عملية فيزيائية وكيميائية، ونتيجة لذلك تتحلل البروتينات في "بيئتها الطبيعية" (الحل، السيتوبلازم أو الغشاء) يكتسب خصائص مميزة فقط للتخطيط المكاني والوظائف.

تحتوي الخلايا على عدد من البروتينات غير النشطة تحفيزيًا، والتي مع ذلك تساهم بشكل كبير في تكوين هياكل البروتين المكانية. هؤلاء هم ما يسمى بالمرافقين. تساعد المرافقون في التجميع الصحيح لتشكل البروتين ثلاثي الأبعاد من خلال تكوين مجمعات غير تساهمية قابلة للعكس مع سلسلة البولي ببتيد المطوية جزئيًا، بينما تعمل في الوقت نفسه على تثبيط الروابط المشوهة التي تؤدي إلى تكوين هياكل بروتينية غير نشطة وظيفيًا. تتضمن قائمة الوظائف المميزة للمرافقات حماية الكريات المنصهرة (المطوية جزئيًا) من التجميع، بالإضافة إلى نقل البروتينات المركبة حديثًا إلى مواقع الخلايا المختلفة.

المرافق هي في الغالب بروتينات الصدمة الحرارية، والتي يزداد تركيبها بشكل حاد تحت تأثيرات درجات الحرارة المرهقة، ولهذا السبب يطلق عليها أيضًا اسم hsp (بروتينات الصدمة الحرارية). توجد عائلات هذه البروتينات في الخلايا الميكروبية والنباتية والحيوانية. يعتمد تصنيف المرافقات على وزنها الجزيئي، والذي يتراوح من 10 إلى 90 كيلو دالتون. وهي بروتينات تساعد في تكوين البنية ثلاثية الأبعاد للبروتينات. تحافظ المرافقون على سلسلة البولي ببتيد المُصنَّعة حديثًا في حالة غير مطوية، مما يمنعها من الانثناء إلى شكل مختلف عن الشكل الأصلي، وتوفر الظروف اللازمة لبنية البروتين الأصلية الوحيدة الصحيحة.

أثناء طي البروتين، يتم رفض بعض مطابقات الجزيء في مرحلة الكريات المنصهرة. يبدأ تحلل هذه الجزيئات بواسطة بروتين يوبيكويتين.

يتضمن تحلل البروتين عبر مسار اليوبيكويتين مرحلتين رئيسيتين:

1) الارتباط التساهمي لليوبيكويتين بالبروتين ليتم تحلله من خلال بقايا ليسين, إن وجود مثل هذه العلامة في البروتين هو إشارة الفرز الأولية التي توجه الاتحادات الناتجة إلى البروتيزومات، وفي معظم الحالات، يتم ربط العديد من جزيئات اليوبيكويتين، التي يتم تنظيمها على شكل خرزات على خيط، بالبروتين؛

2) التحلل البروتيني بواسطة البروتيزوم (الوظيفة الرئيسية للبروتيزوم هي التحلل البروتيني للبروتينات غير الضرورية والتالفة إلى ببتيدات قصيرة). يُطلق على اليوبيكويتين بحق اسم "علامة الموت" للبروتينات.

دوم ؟ ن السنجاب ؟ - عنصر من البنية الثلاثية للبروتين، وهو بنية أساسية مستقرة ومستقلة إلى حد ما للبروتين، والذي يحدث طيه بشكل مستقل عن الأجزاء الأخرى. يشتمل النطاق عادةً على عدة عناصر بنية ثانوية. تم العثور على مجالات متشابهة من الناحية الهيكلية ليس فقط في البروتينات ذات الصلة (على سبيل المثال، في الهيموجلوبين في الحيوانات المختلفة)، ولكن أيضًا في بروتينات مختلفة تمامًا. يمكن أن يحتوي البروتين على مجالات متعددة، ويمكن لهذه المناطق أن تؤدي وظائف مختلفة في نفس البروتين. بعض الإنزيمات وجميع الجلوبيولينات المناعية لها بنية المجال. غالبًا ما تقوم البروتينات ذات سلاسل البوليببتيد الطويلة (أكثر من 200 بقايا من الأحماض الأمينية) بإنشاء هياكل المجال.

1. يتم تحديد بنية بروتين واحد:

1) مجموعة من الجينات 2) جين واحد

3) جزيء DNA واحد. 4) مجموع جينات الكائن الحي

2. يشفر الجين معلومات حول تسلسل المونومرات في الجزيء:

1) الحمض الريبي النووي النقال 2) AA 3) الجليكوجين 4) الحمض النووي

3. تسمى الثلاثيات بالمضادات:

1) DNA 2) t-RNA 3) i-RNA 4) r-RNA

4. يتكون التبادل البلاستيكي بشكل رئيسي من ردود الفعل:

1) تحلل المواد العضوية 2) تحلل المواد غير العضوية

3) تركيب المواد العضوية. 4) تركيب المواد غير العضوية

5. يحدث تخليق البروتين في الخلية بدائية النواة:

1) على الريبوسومات في النواة 2) على الريبوسومات في السيتوبلازم 3) في جدار الخلية

6. تحدث عملية البث:

1) في السيتوبلازم 2) في النواة 3) في الميتوكوندريا

4) على أغشية الشبكة الإندوبلازمية الخشنة

7. يحدث التوليف على أغشية الشبكة الإندوبلازمية الحبيبية:

1) اعبي التنس المحترفين. 2) الكربوهيدرات. 3) الدهون. 4) البروتينات.

8. ترميز ثلاثي واحد:

1. AK واحد 2 علامة واحدة للكائن 3. عدة AKs

13. مراحل التخليق الحيوي للبروتين.

1. النسخ، الترجمة 2. التحويل، الترجمة

3.التنظيم والنسخ

14. يتكون الكودون المضاد للـ tRNA من نيوكليوتيدات UCG. ما هو ثلاثي الحمض النووي المكمل له؟

1.UUG 2.TTC 3.TCG

2) جزيء يتكون من سلسلتين DNA جديدتين

4) جزيء ابنة يتكون من شريط DNA القديم وشريط DNA الجديد

18. قالب تركيب جزيء mRNA أثناء النسخ هو:

1) جزيء DNA بأكمله 2) إحدى سلاسل جزيء DNA بالكامل

4) في بعض الحالات إحدى سلاسل جزيء الحمض النووي، وفي حالات أخرى - جزيء الحمض النووي بأكمله.

19. عملية التضاعف الذاتي لجزيء DNA.

1.التكرار 2.الجبر

3. التناسخ

20. أثناء عملية التخليق الحيوي للبروتين في الخلية، تكون طاقة ATP:

1) المستهلكة 2) المخزنة

21. في الخلايا الجسدية للكائن متعدد الخلايا:

1) مجموعة مختلفة من الجينات والبروتينات 2) نفس مجموعة الجينات والبروتينات

3) نفس مجموعة الجينات ولكن مجموعة مختلفة من البروتينات

23. أي من العمليات لا تحدث في الخلايا من أي بنية ووظيفة:

1) تخليق البروتين 2) التمثيل الغذائي 3) الانقسام 4) الانقسام الاختزالي

24. يشير مفهوم "النسخ" إلى العملية:

1) ازدواج الحمض النووي 2) تركيب mRNA على الحمض النووي

3) نقل mRNA إلى الريبوسومات 4) تكوين جزيئات البروتين على البوليزوم

25. جزء من جزيء DNA الذي يحمل معلومات حول جزيء بروتين واحد هو:

1) الجين 2) النمط الظاهري 3) الجينوم 4) النمط الجيني

26. يحدث النسخ في حقيقيات النوى في:

1) السيتوبلازم 2) الغشاء الإندوبلازمي 3) الليزوزومات 4) النواة

27. يحدث تخليق البروتين في:

1) الشبكة الإندوبلازمية الحبيبية

2) الشبكة الإندوبلازمية الملساء 3) النواة 4) الليزوزومات

28. يتم تشفير حمض أميني واحد:

1) أربع نيوكليوتيدات. 2) نيوكليوتيدتان

29. إن ثلاثية نيوكليوتيدات ATC في جزيء DNA سوف تتوافق مع كودون جزيء mRNA:

1) العلامة 2) UAG 3) UTC 4) TsAU

30. علامات الترقيم في الشفرة الوراثية:

1. تشفير بعض البروتينات. 2. تحفيز تخليق البروتين

3. وقف تخليق البروتين

31. عملية التضاعف الذاتي لجزيء DNA.

1. التكرار 2. الجبر 3. التناسخ

32. وظيفة mRNA في عملية التخليق الحيوي.

1. تخزين المعلومات الوراثية 2. نقل AK إلى الريبوسومات

33. العملية التي يقوم فيها الحمض الريبي النووي النقال بجلب الأحماض الأمينية إلى الريبوسومات.

1. النسخ 2. الترجمة 3. التحول

34. الريبوسومات التي تصنع نفس جزيء البروتين.

1. الكروموسوم 2. بوليزوم 3. ميجا كروموسوم

35. العملية التي تشكل بها الأحماض الأمينية جزيء البروتين.

1. النسخ 2. الترجمة 3. التحول

36. تشمل تفاعلات تركيب المصفوفة...

1. تكرار الحمض النووي 2. النسخ والترجمة 3. كلا الإجابتين صحيحتان

37. يحمل أحد توائم الحمض النووي معلومات حول:

1. تسلسل الأحماض الأمينية في جزيء البروتين

38. يشفر الجين معلومات حول:

1) بنية البروتينات والدهون والكربوهيدرات 2) التركيب الأساسي للبروتين

3) تسلسل النيوكليوتيدات في الحمض النووي

4) تسلسل الأحماض الأمينية في 2 أو أكثر من جزيئات البروتين

39. يبدأ تركيب mRNA بما يلي:

1) فصل الحمض النووي إلى شريطين. 2) تفاعل إنزيم بوليميراز RNA والجين

40. يحدث النسخ:

1) في النواة 2) في الريبوسومات 3) في السيتوبلازم 4) في قنوات الشبكة الإندوبلازمية الملساء

41. لا يحدث تخليق البروتين على الريبوسومات في:

1) مرض السل 2) النحل 3) ذبابة الغاريق 4) العاثيات

42. أثناء الترجمة، تكون المصفوفة المستخدمة لتجميع سلسلة البولي ببتيد للبروتين هي:

1) كلا شريطي الحمض النووي 2) أحد خيوط جزيء الحمض النووي

3) جزيء mRNA 4) في بعض الحالات إحدى سلاسل الحمض النووي، وفي حالات أخرى - جزيء mRNA