प्रोटीन के संगठन और कार्य के स्तर। प्रोटीन: प्रोटीन की प्राथमिक संरचना, ट्रिपेप्टाइड निर्माण की योजना। यूकेरियोट्स में प्रतिलेखन होता है

प्रोटीन अणु के संरचनात्मक संगठन के 4 स्तरों का अस्तित्व सिद्ध हो चुका है।

प्राथमिक प्रोटीन संरचना- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों की व्यवस्था का क्रम। प्रोटीन में, व्यक्तिगत अमीनो एसिड एक दूसरे से जुड़े होते हैं पेप्टाइड बॉन्ड्स, अमीनो एसिड के ए-कार्बोक्सिल और ए-एमिनो समूहों की परस्पर क्रिया से उत्पन्न होता है।

आज तक, हजारों विभिन्न प्रोटीनों की प्राथमिक संरचना को समझा जा चुका है। प्रोटीन की प्राथमिक संरचना निर्धारित करने के लिए, हाइड्रोलिसिस विधियों का उपयोग करके अमीनो एसिड संरचना निर्धारित की जाती है। फिर टर्मिनल अमीनो एसिड की रासायनिक प्रकृति निर्धारित की जाती है। अगला चरण पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड के अनुक्रम को निर्धारित करना है। इस प्रयोजन के लिए, चयनात्मक आंशिक (रासायनिक और एंजाइमेटिक) हाइड्रोलिसिस का उपयोग किया जाता है। एक्स-रे विवर्तन विश्लेषण, साथ ही डीएनए के पूरक न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम पर डेटा का उपयोग करना संभव है।

प्रोटीन की द्वितीयक संरचना- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का विन्यास, अर्थात। एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को एक विशिष्ट संरचना में पैक करने की एक विधि। यह प्रक्रिया अव्यवस्थित रूप से नहीं, बल्कि प्राथमिक संरचना में अंतर्निहित कार्यक्रम के अनुसार आगे बढ़ती है।

द्वितीयक संरचना की स्थिरता मुख्य रूप से हाइड्रोजन बांड द्वारा सुनिश्चित की जाती है, लेकिन सहसंयोजक बंधन - पेप्टाइड और डाइसल्फ़ाइड - एक निश्चित योगदान देते हैं।

गोलाकार प्रोटीन की संरचना का सबसे संभावित प्रकार माना जाता है एक-हेलिक्स. पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का घुमाव दक्षिणावर्त होता है। प्रत्येक प्रोटीन को एक निश्चित डिग्री के हेलिकलाइज़ेशन की विशेषता होती है। यदि हीमोग्लोबिन शृंखलाएं 75% पेचदार हैं, तो पेप्सिन केवल 30% है।

बाल, रेशम और मांसपेशियों के प्रोटीन में पाए जाने वाले पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के विन्यास को कहा जाता है बी-संरचनाएँ. पेप्टाइड श्रृंखला के खंडों को एक परत में व्यवस्थित किया जाता है, जिससे एक अकॉर्डियन में मुड़ी हुई शीट के समान एक आकृति बनती है। परत दो या दो से अधिक पेप्टाइड श्रृंखलाओं द्वारा बनाई जा सकती है।

प्रकृति में, ऐसे प्रोटीन होते हैं जिनकी संरचना या तो β- या ए-संरचना के अनुरूप नहीं होती है, उदाहरण के लिए, कोलेजन एक फाइब्रिलर प्रोटीन है जो मानव और पशु शरीर में संयोजी ऊतक का बड़ा हिस्सा बनाता है।

प्रोटीन तृतीयक संरचना- पॉलीपेप्टाइड हेलिक्स का स्थानिक अभिविन्यास या जिस तरह से पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला एक निश्चित मात्रा में रखी जाती है। पहला प्रोटीन जिसकी तृतीयक संरचना एक्स-रे विवर्तन विश्लेषण द्वारा स्पष्ट की गई थी वह शुक्राणु व्हेल मायोग्लोबिन था (चित्र 2)।

प्रोटीन की स्थानिक संरचना को स्थिर करने में, सहसंयोजक बंधों के अलावा, गैर-सहसंयोजक बंध (हाइड्रोजन, आवेशित समूहों के इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन, अंतर-आणविक वैन डेर वाल्स बल, हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन, आदि) द्वारा मुख्य भूमिका निभाई जाती है।

आधुनिक अवधारणाओं के अनुसार, प्रोटीन की तृतीयक संरचना, उसके संश्लेषण के पूरा होने के बाद, अनायास ही बन जाती है। मुख्य प्रेरक शक्ति पानी के अणुओं के साथ अमीनो एसिड रेडिकल्स की परस्पर क्रिया है। इस मामले में, गैर-ध्रुवीय हाइड्रोफोबिक अमीनो एसिड रेडिकल प्रोटीन अणु के अंदर डूब जाते हैं, और ध्रुवीय रेडिकल पानी की ओर उन्मुख होते हैं। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की मूल स्थानिक संरचना के निर्माण की प्रक्रिया को कहा जाता है तह. प्रोटीन कहा जाता है संरक्षकवे फोल्डिंग में भाग लेते हैं। कई वंशानुगत मानव रोगों का वर्णन किया गया है, जिनका विकास तह प्रक्रिया (पिगमेंटोसिस, फाइब्रोसिस, आदि) में उत्परिवर्तन के कारण होने वाली गड़बड़ी से जुड़ा है।

एक्स-रे विवर्तन विश्लेषण विधियों का उपयोग करके, प्रोटीन अणु के संरचनात्मक संगठन के स्तरों का अस्तित्व, माध्यमिक और तृतीयक संरचनाओं के बीच मध्यवर्ती साबित हुआ है। कार्यक्षेत्रएक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के भीतर एक कॉम्पैक्ट गोलाकार संरचनात्मक इकाई है (चित्र 3)। कई प्रोटीनों की खोज की गई है (उदाहरण के लिए, इम्युनोग्लोबुलिन), जिसमें विभिन्न जीनों द्वारा एन्कोड किए गए विभिन्न संरचना और कार्यों के डोमेन शामिल हैं।

प्रोटीन के सभी जैविक गुण उनकी तृतीयक संरचना के संरक्षण से जुड़े होते हैं, जिसे कहा जाता है देशी. प्रोटीन ग्लोब्यूल बिल्कुल कठोर संरचना नहीं है: पेप्टाइड श्रृंखला के कुछ हिस्सों की प्रतिवर्ती गति संभव है। ये परिवर्तन अणु की समग्र संरचना को बाधित नहीं करते हैं। एक प्रोटीन अणु की संरचना पर्यावरण के पीएच, समाधान की आयनिक शक्ति और अन्य पदार्थों के साथ बातचीत से प्रभावित होती है। अणु की मूल संरचना में व्यवधान उत्पन्न करने वाले किसी भी प्रभाव के साथ प्रोटीन के जैविक गुणों का आंशिक या पूर्ण नुकसान होता है।

चतुर्धातुक प्रोटीन संरचना- अंतरिक्ष में अलग-अलग पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं बिछाने की एक विधि जिसमें समान या भिन्न प्राथमिक, माध्यमिक या तृतीयक संरचना होती है, और संरचनात्मक और कार्यात्मक रूप से एकीकृत मैक्रोमोलेक्यूलर गठन होता है।

कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं से युक्त प्रोटीन अणु को कहा जाता है ओलिगोमर, और इसमें शामिल प्रत्येक श्रृंखला - प्रोटोमर. ऑलिगोमेरिक प्रोटीन अक्सर सम संख्या में प्रोटोमर्स से निर्मित होते हैं, उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन अणु में दो ए- और दो बी-पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं (चित्र 4)।

लगभग 5% प्रोटीन में चतुर्धातुक संरचना होती है, जिसमें हीमोग्लोबिन और इम्युनोग्लोबुलिन शामिल हैं। सबयूनिट संरचना कई एंजाइमों की विशेषता है।

प्रोटीन अणु जो एक चतुर्धातुक संरचना वाला प्रोटीन बनाते हैं, राइबोसोम पर अलग से बनते हैं और संश्लेषण पूरा होने के बाद ही एक सामान्य सुपरमॉलेक्यूलर संरचना बनाते हैं। एक प्रोटीन तभी जैविक गतिविधि प्राप्त करता है जब उसके घटक प्रोटोमर्स संयुक्त होते हैं। चतुर्धातुक संरचना के स्थिरीकरण में उसी प्रकार की अंतःक्रियाएँ भाग लेती हैं जैसे तृतीयक संरचना के स्थिरीकरण में।

कुछ शोधकर्ता प्रोटीन संरचनात्मक संगठन के पांचवें स्तर के अस्तित्व को पहचानते हैं। यह चयापचय -विभिन्न एंजाइमों के बहुक्रियाशील मैक्रोमोलेक्यूलर कॉम्प्लेक्स जो सब्सट्रेट परिवर्तनों (उच्च फैटी एसिड सिंथेटेस, पाइरूवेट डिहाइड्रोजनेज कॉम्प्लेक्स, श्वसन श्रृंखला) के पूरे मार्ग को उत्प्रेरित करते हैं।

प्रोटीन की एक विशेषता उनका जटिल संरचनात्मक संगठन है। सभी प्रोटीनों में प्राथमिक, द्वितीयक और तृतीयक संरचना होती है, और जिनमें दो या दो से अधिक पीसीपी होते हैं उनमें चतुर्धातुक संरचना (क्यूएस) भी होती है।

प्रोटीन प्राथमिक संरचना (पीएसबी) – यह पीपीसी में अमीनो एसिड अवशेषों के प्रत्यावर्तन (अनुक्रम) का क्रम है.

यहां तक ​​कि लंबाई और अमीनो एसिड संरचना में समान प्रोटीन भी अलग-अलग पदार्थ हो सकते हैं। उदाहरण के लिए, दो अमीनो एसिड से आप 2 अलग-अलग डाइपेप्टाइड बना सकते हैं:

अमीनो एसिड की संख्या 20 के बराबर होने पर, संभावित संयोजनों की संख्या 210 18 है। और अगर हम मानते हैं कि पीपीसी में प्रत्येक अमीनो एसिड एक से अधिक बार हो सकता है, तो संभावित विकल्पों की संख्या गिनना मुश्किल है।

प्राथमिक प्रोटीन संरचना (पीएसबी) का निर्धारण।

प्रोटीन का पीबीपी का उपयोग करके निर्धारित किया जा सकता है फेनिलथियोहाइडेंटोइन तरीका . यह विधि अंतःक्रिया प्रतिक्रिया पर आधारित है फेनिलिसोथियोसाइनेट (FITC) α-AA के साथ। परिणामस्वरूप, इन दोनों यौगिकों का एक कॉम्प्लेक्स बनता है - फिट्ज़-एके . उदाहरण के लिए, पेप्टाइड पर विचार करें इसके पीबीपी, यानी अमीनो एसिड अवशेषों का क्रम निर्धारित करने के लिए।

FITC टर्मिनल अमीनो एसिड (ए) के साथ इंटरैक्ट करता है। एक कॉम्प्लेक्स बनता है एफटीजी-ए, इसे मिश्रण से अलग किया जाता है और अमीनो एसिड की पहचान निर्धारित की जाती है ए. उदाहरण के लिए, यह - एएसएन वगैरह। अन्य सभी अमीनो एसिड को क्रमिक रूप से अलग किया जाता है और पहचाना जाता है। यह एक श्रमसाध्य प्रक्रिया है. मध्यम आकार के प्रोटीन का पीबीपी निर्धारित करने में कई महीने लग जाते हैं।

डिकोडिंग में प्राथमिकता पीएसबी की है सेनगेरू(1953), जिन्होंने इंसुलिन पीएसबी की खोज की (नोबेल पुरस्कार विजेता)। इंसुलिन अणु में 2 पीपीसी होते हैं - ए और बी।

ए श्रृंखला में 21 अमीनो एसिड होते हैं, बी श्रृंखला में 30 होते हैं। पीपीसी डाइसल्फ़ाइड पुलों द्वारा एक दूसरे से जुड़े होते हैं। प्रोटीन की संख्या जिसका पीबीपी निर्धारित किया गया है वर्तमान में 1500 तक पहुँच जाती है। प्राथमिक संरचना में छोटे परिवर्तन भी प्रोटीन के गुणों को महत्वपूर्ण रूप से बदल सकते हैं। स्वस्थ लोगों की एरिथ्रोसाइट्स में एचबीए होता है - जब एचबीए की  श्रृंखला में प्रतिस्थापित किया जाता है, तो छठे स्थान पर ग्लूपर शाफ़्टकोई गंभीर बीमारी हो जाती है दरांती कोशिका अरक्तता, जिसमें इस विसंगति के साथ पैदा हुए बच्चे कम उम्र में ही मर जाते हैं। दूसरी ओर, पीएसबी को बदलने के संभावित विकल्प हैं, जो इसके भौतिक-रासायनिक और जैविक गुणों को प्रभावित नहीं करते हैं। उदाहरण के लिए, एचबीसी में ग्लू-लिस के बजाय छठे स्थान पर एक बी-श्रृंखला होती है, एचबीसी अपने गुणों में एचबीए से लगभग अलग नहीं है, और जिन लोगों के एरिथ्रोसाइट्स में ऐसे एचबी होते हैं वे व्यावहारिक रूप से स्वस्थ होते हैं।

पीएसबी स्थिरतायह मुख्य रूप से मजबूत सहसंयोजक पेप्टाइड बांड द्वारा और दूसरा, डाइसल्फ़ाइड बांड द्वारा प्रदान किया जाता है।

प्रोटीन माध्यमिक संरचना (पीएसएस)।

प्रोटीन के पीपीसी अत्यधिक लचीले होते हैं और एक विशिष्ट स्थानिक संरचना प्राप्त करते हैं रचना. प्रोटीन में ऐसी संरचना के 2 स्तर होते हैं - यह वीएसबी और तृतीयक संरचना है (टीएसबी)।

वी.एस.बी – यह पीपीसी का विन्यास है, अर्थात, जिस तरह से इसे पी में एम्बेडेड प्रोग्राम के अनुसार किसी संरचना में रखा या मोड़ा जाता है।एसबी.

वीएसबी के तीन मुख्य प्रकार ज्ञात हैं:

1)  -सर्पिल;

2) बी-संरचना(मुड़ी हुई परत या मुड़ी हुई पत्ती);

3) एक गन्दी उलझन.

-सर्पिल .

इसका मॉडल डब्ल्यू. पॉलिंग द्वारा प्रस्तावित किया गया था। यह गोलाकार प्रोटीन के लिए सबसे अधिक संभावना है। किसी भी प्रणाली के लिए, सबसे स्थिर स्थिति न्यूनतम मुक्त ऊर्जा के अनुरूप होती है। पेप्टाइड्स के लिए, यह स्थिति तब होती है जब CO- और NH- समूह एक कमजोर हाइड्रोजन बंधन द्वारा एक दूसरे से जुड़े होते हैं। में ए -सर्पिल पहले अमीनो एसिड अवशेष का NH- समूह चौथे अमीनो एसिड के CO- समूह के साथ परस्पर क्रिया करता है। परिणामस्वरूप, पेप्टाइड रीढ़ एक हेलिक्स बनाती है, जिसके प्रत्येक मोड़ में 3.6 AA अवशेष होते हैं।

1 सर्पिल पिच (1 मोड़) = 3.6 एए = 0.54 एनएम, उन्नयन कोण - 26°

पीपीसी का घुमाव दक्षिणावर्त होता है, अर्थात सर्पिल की गति सही होती है। प्रत्येक 5 मोड़ (18 एसी; 2.7 एनएम) पीपीसी कॉन्फ़िगरेशन दोहराया जाता है।

स्थिर वी.एस.बीमुख्य रूप से हाइड्रोजन बांड द्वारा, और दूसरा पेप्टाइड और डाइसल्फ़ाइड बांड द्वारा। हाइड्रोजन बांड सामान्य रासायनिक बांड की तुलना में 10-100 गुना कमजोर होते हैं; हालाँकि, उनकी बड़ी संख्या के कारण, वे वीएसबी को एक निश्चित कठोरता और सघनता प्रदान करते हैं। ए-हेलिक्स की साइड आर-चेन बाहर की ओर हैं और इसकी धुरी के विपरीत किनारों पर स्थित हैं।

बी -संरचना .

ये पीपीसी के मुड़े हुए भाग हैं, जिनका आकार एक अकॉर्डियन में मुड़ी हुई पत्ती जैसा होता है। यदि दोनों श्रृंखलाएं एन- या सी-टर्मिनस से शुरू होती हैं तो पीपीसी परतें समानांतर हो सकती हैं।

यदि किसी परत में आसन्न श्रृंखलाएं विपरीत सिरों एन-सी और सी-एन के साथ उन्मुख होती हैं, तो उन्हें कहा जाता है antiparallel.

समानांतर

antiparallel

हाइड्रोजन बांड का निर्माण CO- और NH- समूहों के बीच, ए-हेलिक्स की तरह होता है।

गिलहरी- α-एमिनो एसिड अवशेषों से युक्त उच्च आणविक भार कार्बनिक यौगिक।

में प्रोटीन संरचनाइसमें कार्बन, हाइड्रोजन, नाइट्रोजन, ऑक्सीजन, सल्फर शामिल हैं। कुछ प्रोटीन फास्फोरस, लोहा, जस्ता और तांबे वाले अन्य अणुओं के साथ कॉम्प्लेक्स बनाते हैं।

प्रोटीन का आणविक भार बड़ा होता है: अंडे का एल्ब्यूमिन - 36,000, हीमोग्लोबिन - 152,000, मायोसिन - 500,000। तुलना के लिए: अल्कोहल का आणविक भार 46, एसिटिक एसिड - 60, बेंजीन - 78 है।

प्रोटीन की अमीनो एसिड संरचना

गिलहरी- गैर-आवधिक पॉलिमर, जिनमें से मोनोमर्स हैं α-अमीनो एसिड. आमतौर पर, 20 प्रकार के α-अमीनो एसिड को प्रोटीन मोनोमर्स कहा जाता है, हालांकि उनमें से 170 से अधिक कोशिकाओं और ऊतकों में पाए जाते हैं।

इस पर निर्भर करते हुए कि क्या अमीनो एसिड को मनुष्यों और अन्य जानवरों के शरीर में संश्लेषित किया जा सकता है, उन्हें प्रतिष्ठित किया जाता है: अनावश्यक अमीनो एसिड- संश्लेषित किया जा सकता है; तात्विक ऐमिनो अम्ल- संश्लेषित नहीं किया जा सकता. भोजन के माध्यम से शरीर को आवश्यक अमीनो एसिड की आपूर्ति की जानी चाहिए। पौधे सभी प्रकार के अमीनो एसिड का संश्लेषण करते हैं।

अमीनो एसिड संरचना के आधार पर, प्रोटीन हैं: पूर्ण- इसमें अमीनो एसिड का पूरा सेट होता है; दोषपूर्ण- उनकी संरचना में कुछ अमीनो एसिड गायब हैं। यदि प्रोटीन में केवल अमीनो एसिड होते हैं, तो उन्हें कहा जाता है सरल. यदि प्रोटीन में अमीनो एसिड के अलावा, एक गैर-अमीनो एसिड घटक (कृत्रिम समूह) होता है, तो उन्हें कहा जाता है जटिल. कृत्रिम समूह को धातुओं (मेटालोप्रोटीन), कार्बोहाइड्रेट (ग्लाइकोप्रोटीन), लिपिड (लिपोप्रोटीन), न्यूक्लिक एसिड (न्यूक्लियोप्रोटीन) द्वारा दर्शाया जा सकता है।

सभी अमीनो एसिड होते हैं: 1) कार्बोक्सिल समूह (-COOH), 2) अमीनो समूह (-NH 2), 3) रेडिकल या आर-समूह (शेष अणु)। विभिन्न प्रकार के अमीनो एसिड के लिए रेडिकल की संरचना अलग-अलग होती है। अमीनो एसिड की संरचना में शामिल अमीनो समूहों और कार्बोक्सिल समूहों की संख्या के आधार पर, उन्हें प्रतिष्ठित किया जाता है: तटस्थ अमीनो एसिडएक कार्बोक्सिल समूह और एक अमीनो समूह होना; बुनियादी अमीनो एसिडएक से अधिक अमीनो समूह होना; अम्लीय अमीनो एसिडएक से अधिक कार्बोक्सिल समूह होना।

अमीनो एसिड हैं उभयधर्मी यौगिक, क्योंकि विलयन में वे अम्ल और क्षार दोनों के रूप में कार्य कर सकते हैं। जलीय घोल में अमीनो एसिड विभिन्न आयनिक रूपों में मौजूद होते हैं।

पेप्टाइड बंधन

पेप्टाइड्स- पेप्टाइड बांड से जुड़े अमीनो एसिड अवशेषों से युक्त कार्बनिक पदार्थ।

पेप्टाइड्स का निर्माण अमीनो एसिड की संघनन प्रतिक्रिया के परिणामस्वरूप होता है। जब एक अमीनो एसिड का अमीनो समूह दूसरे अमीनो एसिड के कार्बोक्सिल समूह के साथ परस्पर क्रिया करता है, तो उनके बीच एक सहसंयोजक नाइट्रोजन-कार्बन बंधन बनता है, जिसे कहा जाता है पेप्टाइड. पेप्टाइड में शामिल अमीनो एसिड अवशेषों की संख्या के आधार पर, हैं डाइपेप्टाइड्स, ट्रिपेप्टाइड्स, टेट्रापेप्टाइड्सवगैरह। पेप्टाइड बंधन का निर्माण कई बार दोहराया जा सकता है। इससे गठन होता है पॉलीपेप्टाइड्स. पेप्टाइड के एक छोर पर एक मुक्त अमीनो समूह होता है (जिसे एन-टर्मिनस कहा जाता है), और दूसरे पर एक मुक्त कार्बोक्सिल समूह होता है (जिसे सी-टर्मिनस कहा जाता है)।

प्रोटीन अणुओं का स्थानिक संगठन

प्रोटीन द्वारा कुछ विशिष्ट कार्यों का प्रदर्शन उनके अणुओं के स्थानिक विन्यास पर निर्भर करता है; इसके अलावा, कोशिका के लिए प्रोटीन को एक श्रृंखला के रूप में खुला रखना ऊर्जावान रूप से प्रतिकूल है, इसलिए पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं मुड़ती हैं, एक श्रृंखला प्राप्त करती हैं। कुछ त्रि-आयामी संरचना, या संरचना। 4 स्तर हैं प्रोटीन का स्थानिक संगठन.

प्राथमिक प्रोटीन संरचना- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों की व्यवस्था का क्रम जो प्रोटीन अणु बनाता है। अमीनो एसिड के बीच का बंधन एक पेप्टाइड बंधन है।

यदि एक प्रोटीन अणु में केवल 10 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, तो अमीनो एसिड के प्रत्यावर्तन के क्रम में भिन्न प्रोटीन अणुओं के सैद्धांतिक रूप से संभावित वेरिएंट की संख्या 10 20 है। 20 अमीनो एसिड होने से, आप उनसे और भी अधिक विविध संयोजन बना सकते हैं। मानव शरीर में लगभग दस हजार अलग-अलग प्रोटीन पाए गए हैं, जो एक-दूसरे से और अन्य जीवों के प्रोटीन दोनों से भिन्न हैं।

यह प्रोटीन अणु की प्राथमिक संरचना है जो प्रोटीन अणुओं के गुणों और उसके स्थानिक विन्यास को निर्धारित करती है। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में केवल एक अमीनो एसिड को दूसरे के साथ बदलने से प्रोटीन के गुणों और कार्यों में परिवर्तन होता है। उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन के β-सबयूनिट में छठे ग्लूटामिक अमीनो एसिड को वेलिन के साथ बदलने से यह तथ्य सामने आता है कि हीमोग्लोबिन अणु समग्र रूप से अपना मुख्य कार्य नहीं कर सकता - ऑक्सीजन परिवहन; ऐसे में व्यक्ति को सिकल सेल एनीमिया नामक बीमारी हो जाती है।

माध्यमिक संरचना- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को एक सर्पिल में मोड़ने का आदेश दिया गया (एक विस्तारित स्प्रिंग जैसा दिखता है)। हेलिक्स के मोड़ कार्बोक्सिल समूहों और अमीनो समूहों के बीच उत्पन्न होने वाले हाइड्रोजन बांड द्वारा मजबूत होते हैं। लगभग सभी CO और NH समूह हाइड्रोजन बांड के निर्माण में भाग लेते हैं। वे पेप्टाइड वाले की तुलना में कमजोर हैं, लेकिन, कई बार दोहराए जाने पर, इस विन्यास को स्थिरता और कठोरता प्रदान करते हैं। द्वितीयक संरचना के स्तर पर, प्रोटीन होते हैं: फ़ाइब्रोइन (रेशम, मकड़ी का जाला), केराटिन (बाल, नाखून), कोलेजन (टेंडन)।

तृतीयक संरचना- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं को ग्लोब्यूल्स में पैक करना, जो रासायनिक बांड (हाइड्रोजन, आयनिक, डाइसल्फ़ाइड) के गठन और अमीनो एसिड अवशेषों के रेडिकल्स के बीच हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन की स्थापना के परिणामस्वरूप होता है। तृतीयक संरचना के निर्माण में मुख्य भूमिका हाइड्रोफिलिक-हाइड्रोफोबिक अंतःक्रियाओं द्वारा निभाई जाती है। जलीय घोल में, हाइड्रोफोबिक रेडिकल पानी से छिपते हैं, ग्लोब्यूल के अंदर समूहित होते हैं, जबकि हाइड्रोफिलिक रेडिकल, जलयोजन (पानी के द्विध्रुवों के साथ बातचीत) के परिणामस्वरूप, अणु की सतह पर दिखाई देते हैं। कुछ प्रोटीनों में, तृतीयक संरचना दो सिस्टीन अवशेषों के सल्फर परमाणुओं के बीच बने डाइसल्फ़ाइड सहसंयोजक बंधों द्वारा स्थिर होती है। तृतीयक संरचना स्तर पर एंजाइम, एंटीबॉडी और कुछ हार्मोन होते हैं।

चतुर्धातुक संरचनाजटिल प्रोटीन की विशेषता जिसके अणु दो या दो से अधिक ग्लोब्यूल्स द्वारा बनते हैं। उपइकाइयाँ अणु में आयनिक, हाइड्रोफोबिक और इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन द्वारा आयोजित की जाती हैं। कभी-कभी, चतुर्धातुक संरचना के निर्माण के दौरान, उपइकाइयों के बीच डाइसल्फ़ाइड बंधन होते हैं। चतुर्धातुक संरचना वाला सबसे अधिक अध्ययन किया जाने वाला प्रोटीन है हीमोग्लोबिन. यह दो α-सबयूनिट (141 अमीनो एसिड अवशेष) और दो β-सबयूनिट (146 अमीनो एसिड अवशेष) से ​​बनता है। प्रत्येक सबयूनिट के साथ लौह युक्त एक हीम अणु जुड़ा होता है।

यदि किसी कारण से प्रोटीन की स्थानिक संरचना सामान्य से विचलित हो जाती है, तो प्रोटीन अपना कार्य नहीं कर सकता है। उदाहरण के लिए, "पागल गाय रोग" (स्पंजिफॉर्म एन्सेफैलोपैथी) का कारण तंत्रिका कोशिकाओं की सतह प्रोटीन, प्रियन की असामान्य संरचना है।

प्रोटीन के गुण

प्रोटीन अणु की अमीनो एसिड संरचना और संरचना इसे निर्धारित करती है गुण. प्रोटीन मूल और अम्लीय गुणों को जोड़ते हैं, जो अमीनो एसिड रेडिकल्स द्वारा निर्धारित होते हैं: प्रोटीन में जितना अधिक अम्लीय अमीनो एसिड होता है, उसके अम्लीय गुण उतने ही अधिक स्पष्ट होते हैं। दान करने और H+ जोड़ने की क्षमता निर्धारित की जाती है प्रोटीन के बफरिंग गुण; सबसे शक्तिशाली बफ़र्स में से एक लाल रक्त कोशिकाओं में हीमोग्लोबिन है, जो रक्त पीएच को स्थिर स्तर पर बनाए रखता है। घुलनशील प्रोटीन (फाइब्रिनोजेन) होते हैं, और अघुलनशील प्रोटीन होते हैं जो यांत्रिक कार्य करते हैं (फाइब्रोइन, केराटिन, कोलेजन)। ऐसे प्रोटीन होते हैं जो रासायनिक रूप से सक्रिय (एंजाइम) होते हैं, ऐसे प्रोटीन होते हैं जो रासायनिक रूप से निष्क्रिय होते हैं जो विभिन्न पर्यावरणीय परिस्थितियों के प्रति प्रतिरोधी होते हैं और जो बेहद अस्थिर होते हैं।

बाहरी कारक (गर्मी, पराबैंगनी विकिरण, भारी धातुएं और उनके लवण, पीएच परिवर्तन, विकिरण, निर्जलीकरण)

प्रोटीन अणु के संरचनात्मक संगठन में व्यवधान पैदा कर सकता है। किसी दिए गए प्रोटीन अणु में निहित त्रि-आयामी संरचना के नुकसान की प्रक्रिया को कहा जाता है विकृतीकरण. विकृतीकरण का कारण उन बंधनों का टूटना है जो एक निश्चित प्रोटीन संरचना को स्थिर करते हैं। प्रारंभ में, सबसे कमज़ोर बंधन टूट जाते हैं, और जैसे-जैसे परिस्थितियाँ अधिक कठोर हो जाती हैं, और भी मजबूत बंधन टूट जाते हैं। इसलिए, पहले चतुर्धातुक, फिर तृतीयक और द्वितीयक संरचनाएँ नष्ट हो जाती हैं। स्थानिक विन्यास में परिवर्तन से प्रोटीन के गुणों में परिवर्तन होता है और परिणामस्वरूप, प्रोटीन के लिए अपने अंतर्निहित जैविक कार्यों को करना असंभव हो जाता है। यदि विकृतीकरण प्राथमिक संरचना के विनाश के साथ नहीं है, तो यह हो सकता है प्रतिवर्ती, इस मामले में, प्रोटीन की संरचना विशेषता की स्व-पुनर्प्राप्ति होती है। उदाहरण के लिए, झिल्ली रिसेप्टर प्रोटीन ऐसे विकृतीकरण से गुजरते हैं। विकृतीकरण के बाद प्रोटीन संरचना को पुनर्स्थापित करने की प्रक्रिया कहलाती है पुनरुद्धार. यदि प्रोटीन के स्थानिक विन्यास की बहाली असंभव है, तो विकृतीकरण कहा जाता है अचल.

प्रोटीन के कार्य

एंजाइमों

एंजाइमों, या एंजाइमों, प्रोटीन का एक विशेष वर्ग है जो जैविक उत्प्रेरक है। एंजाइमों के लिए धन्यवाद, जैव रासायनिक प्रतिक्रियाएं जबरदस्त गति से होती हैं। एंजाइमैटिक प्रतिक्रियाओं की गति अकार्बनिक उत्प्रेरक की भागीदारी के साथ होने वाली प्रतिक्रियाओं की गति से हजारों गुना (और कभी-कभी लाखों) अधिक होती है। वह पदार्थ जिस पर एन्जाइम कार्य करता है, कहलाता है सब्सट्रेट.

एंजाइम गोलाकार प्रोटीन होते हैं, संरचनात्मक विशेषताएंजाइमों को दो समूहों में विभाजित किया जा सकता है: सरल और जटिल। सरल एंजाइमसरल प्रोटीन हैं, अर्थात केवल अमीनो एसिड से मिलकर बनता है। जटिल एंजाइमजटिल प्रोटीन हैं, अर्थात् प्रोटीन भाग के अतिरिक्त इनमें गैर-प्रोटीन प्रकृति का एक समूह भी होता है - सहायक कारक. कुछ एंजाइम विटामिन का उपयोग सहकारकों के रूप में करते हैं। एंजाइम अणु में एक विशेष भाग होता है जिसे सक्रिय केंद्र कहा जाता है। सक्रिय केंद्र- एंजाइम का एक छोटा खंड (तीन से बारह अमीनो एसिड अवशेषों से), जहां सब्सट्रेट या सबस्ट्रेट्स का बंधन एक एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स बनाने के लिए होता है। प्रतिक्रिया के पूरा होने पर, एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स एंजाइम और प्रतिक्रिया उत्पाद में टूट जाता है। कुछ एंजाइमों में (सक्रिय को छोड़कर) एलोस्टेरिक केंद्र- वे क्षेत्र जिनसे एंजाइम गति नियामक जुड़े हुए हैं ( एलोस्टेरिक एंजाइम).

एंजाइमेटिक कटैलिसीस की प्रतिक्रियाओं की विशेषता है: 1) उच्च दक्षता, 2) सख्त चयनात्मकता और कार्रवाई की दिशा, 3) सब्सट्रेट विशिष्टता, 4) ठीक और सटीक विनियमन। एंजाइमी कटैलिसीस प्रतिक्रियाओं के सब्सट्रेट और प्रतिक्रिया विशिष्टता को ई. फिशर (1890) और डी. कोशलैंड (1959) की परिकल्पनाओं द्वारा समझाया गया है।

ई. फिशर (की-लॉक परिकल्पना)सुझाव दिया गया कि एंजाइम और सब्सट्रेट के सक्रिय केंद्र का स्थानिक विन्यास बिल्कुल एक दूसरे के अनुरूप होना चाहिए। सब्सट्रेट की तुलना "कुंजी" से की जाती है, एंजाइम की तुलना "लॉक" से की जाती है।

डी. कोशलैंड (हाथ-दस्ताने परिकल्पना)सुझाव दिया गया कि सब्सट्रेट की संरचना और एंजाइम के सक्रिय केंद्र के बीच स्थानिक पत्राचार केवल एक दूसरे के साथ उनकी बातचीत के क्षण में बनाया जाता है। इस परिकल्पना को भी कहा जाता है प्रेरित पत्राचार परिकल्पना.

एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की दर इस पर निर्भर करती है: 1) तापमान, 2) एंजाइम एकाग्रता, 3) सब्सट्रेट एकाग्रता, 4) पीएच। इस बात पर जोर दिया जाना चाहिए कि चूंकि एंजाइम प्रोटीन होते हैं, इसलिए उनकी गतिविधि शारीरिक रूप से सामान्य परिस्थितियों में सबसे अधिक होती है।

अधिकांश एंजाइम केवल 0 और 40°C के बीच के तापमान पर ही काम कर सकते हैं। इन सीमाओं के भीतर, तापमान में प्रत्येक 10 डिग्री सेल्सियस की वृद्धि के साथ प्रतिक्रिया दर लगभग 2 गुना बढ़ जाती है। 40 डिग्री सेल्सियस से ऊपर के तापमान पर, प्रोटीन विकृतीकरण से गुजरता है और एंजाइम गतिविधि कम हो जाती है। ठंड के करीब तापमान पर, एंजाइम निष्क्रिय हो जाते हैं।

जैसे-जैसे सब्सट्रेट की मात्रा बढ़ती है, एंजाइमी प्रतिक्रिया की दर तब तक बढ़ती है जब तक कि सब्सट्रेट अणुओं की संख्या एंजाइम अणुओं की संख्या के बराबर न हो जाए। सब्सट्रेट की मात्रा में और वृद्धि के साथ, गति में वृद्धि नहीं होगी, क्योंकि एंजाइम के सक्रिय केंद्र संतृप्त होते हैं। एंजाइम सांद्रता में वृद्धि से उत्प्रेरक गतिविधि में वृद्धि होती है, क्योंकि बड़ी संख्या में सब्सट्रेट अणु प्रति इकाई समय में परिवर्तन से गुजरते हैं।

प्रत्येक एंजाइम के लिए, एक इष्टतम पीएच मान होता है जिस पर यह अधिकतम गतिविधि प्रदर्शित करता है (पेप्सिन - 2.0, लार एमाइलेज - 6.8, अग्नाशयी लाइपेस - 9.0)। उच्च या निम्न पीएच मान पर, एंजाइम गतिविधि कम हो जाती है। पीएच में अचानक परिवर्तन के साथ, एंजाइम विकृत हो जाता है।

एलोस्टेरिक एंजाइमों की गति उन पदार्थों द्वारा नियंत्रित होती है जो एलोस्टेरिक केंद्रों से जुड़ते हैं। यदि ये पदार्थ किसी प्रतिक्रिया को तेज़ कर देते हैं, तो उन्हें कहा जाता है सक्रियकर्ता, यदि वे धीमे हो जाएं - अवरोधकों.

एंजाइमों का वर्गीकरण

उनके द्वारा उत्प्रेरित रासायनिक परिवर्तनों के प्रकार के आधार पर, एंजाइमों को 6 वर्गों में विभाजित किया जाता है:

1. ऑक्सीरिडक्टेस(हाइड्रोजन, ऑक्सीजन या इलेक्ट्रॉन परमाणुओं का एक पदार्थ से दूसरे पदार्थ में स्थानांतरण - डिहाइड्रोजनेज),
2. transferases(मिथाइल, एसाइल, फॉस्फेट या अमीनो समूह का एक पदार्थ से दूसरे पदार्थ में स्थानांतरण - ट्रांसएमिनेज़),
3. हाइड्रोलिसिस(हाइड्रोलिसिस प्रतिक्रियाएं जिसमें सब्सट्रेट से दो उत्पाद बनते हैं - एमाइलेज, लाइपेज),
4. लाइसेस(सब्सट्रेट में गैर-हाइड्रोलाइटिक जोड़ या उसमें से परमाणुओं के एक समूह का पृथक्करण, इस स्थिति में सी-सी, सी-एन, सी-ओ, सी-एस बंधन टूट सकते हैं - डीकार्बोक्सिलेज़),
5. आइसोमेरेज़(इंट्रामोलेक्यूलर पुनर्व्यवस्था - आइसोमेरेज़),
6. लिगेज(सी-सी, सी-एन, सी-ओ, सी-एस बांड - सिंथेटेज़ के गठन के परिणामस्वरूप दो अणुओं का कनेक्शन)।

कक्षाएं बदले में उपवर्गों और उपवर्गों में विभाजित हो जाती हैं। वर्तमान अंतर्राष्ट्रीय वर्गीकरण में, प्रत्येक एंजाइम का एक विशिष्ट कोड होता है, जिसमें बिंदुओं द्वारा अलग किए गए चार नंबर होते हैं। पहला नंबर वर्ग है, दूसरा उपवर्ग है, तीसरा उपवर्ग है, चौथा इस उपवर्ग में एंजाइम की क्रम संख्या है, उदाहरण के लिए, आर्गिनेज कोड 3.5.3.1 है।

जाओ व्याख्यान संख्या 2"कार्बोहाइड्रेट और लिपिड की संरचना और कार्य"

जाओ व्याख्यान संख्या 4"एटीपी न्यूक्लिक एसिड की संरचना और कार्य"

प्रोटीन पेप्टाइड बांड द्वारा एक दूसरे से जुड़े अमीनो एसिड का एक अनुक्रम है।

यह कल्पना करना आसान है कि अमीनो एसिड की संख्या भिन्न हो सकती है: न्यूनतम दो से लेकर किसी भी उचित मूल्य तक। बायोकेमिस्ट इस बात पर सहमत हुए हैं कि यदि अमीनो एसिड की संख्या 10 से अधिक नहीं है, तो ऐसे यौगिक को पेप्टाइड कहा जाता है; यदि 10 या अधिक अमीनो एसिड हैं - एक पॉलीपेप्टाइड। पॉलीपेप्टाइड्स जो स्वचालित रूप से एक निश्चित स्थानिक संरचना को बनाने और बनाए रखने में सक्षम होते हैं, जिसे संरचना कहा जाता है, उन्हें प्रोटीन के रूप में वर्गीकृत किया जाता है। ऐसी संरचना का स्थिरीकरण तभी संभव है जब पॉलीपेप्टाइड एक निश्चित लंबाई (40 से अधिक अमीनो एसिड) तक पहुंचते हैं, इसलिए, 5,000 Da से अधिक आणविक भार वाले पॉलीपेप्टाइड को आमतौर पर प्रोटीन माना जाता है। (1Da कार्बन के एक आइसोटोप के 1/12 के बराबर है)। केवल एक निश्चित स्थानिक संरचना (देशी संरचना) होने पर ही कोई प्रोटीन अपना कार्य कर सकता है।

प्रोटीन का आकार डाल्टन (आणविक भार) में मापा जा सकता है, जो अक्सर इसकी व्युत्पन्न इकाइयों, किलोडाल्टन (केडीए) में अणु के अपेक्षाकृत बड़े आकार के कारण होता है। यीस्ट प्रोटीन में औसतन 466 अमीनो एसिड होते हैं और इसका आणविक भार 53 kDa होता है। वर्तमान में ज्ञात सबसे बड़ा प्रोटीन, टिटिन, मांसपेशी सारकोमेरेस का एक घटक है; इसके विभिन्न आइसोफ़ॉर्म का आणविक भार 3000 से 3700 kDa तक भिन्न होता है, और इसमें 38,138 अमीनो एसिड (मानव सोलियस मांसपेशी में) होते हैं।

प्रोटीन संरचना

प्रोटीन की त्रि-आयामी संरचना वलन प्रक्रिया के दौरान बनती है। तह -"तह") निचले स्तरों पर संरचनाओं की परस्पर क्रिया के परिणामस्वरूप त्रि-आयामी संरचना बनती है।

प्रोटीन संरचना के चार स्तर हैं:

प्राथमिक संरचना- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड का अनुक्रम।

माध्यमिक संरचना- यह पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के अलग-अलग वर्गों की जगह है।

प्रोटीन द्वितीयक संरचना के सबसे सामान्य प्रकार निम्नलिखित हैं:

α-हेलिक्स- अणु की लंबी धुरी के चारों ओर घने मोड़, एक मोड़ में 3.6 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, और हेलिक्स की पिच 0.54 एनएम (0.15 एनएम प्रति अमीनो एसिड अवशेष) होती है, हेलिक्स को बीच में हाइड्रोजन बांड द्वारा स्थिर किया जाता है पेप्टाइड समूहों के एच और ओ को 4 अमीनो एसिड अवशेषों द्वारा एक दूसरे से अलग रखा गया है। हेलिक्स विशेष रूप से एक प्रकार के अमीनो एसिड स्टीरियोइसोमर (एल) से निर्मित होता है। हालाँकि यह या तो बाएँ हाथ वाला या दाएँ हाथ वाला हो सकता है, दाएँ हाथ वाले में प्रोटीन की प्रधानता होती है। ग्लूटामिक एसिड, लाइसिन और आर्जिनिन के इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन से हेलिक्स बाधित होता है। एक दूसरे के करीब स्थित शतावरी, सेरीन, थ्रेओनीन और ल्यूसीन अवशेष हेलिक्स के निर्माण में हस्तक्षेप कर सकते हैं, प्रोलाइन अवशेष श्रृंखला झुकने का कारण बनते हैं और α-हेलिक्स संरचना को भी बाधित करते हैं.

β-प्लीटेड परतें- कई ज़िगज़ैग पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं जिनमें अमीनो एसिड या विभिन्न प्रोटीन श्रृंखलाओं के बीच हाइड्रोजन बांड बनते हैं जो प्राथमिक संरचना में एक दूसरे से अपेक्षाकृत दूर होते हैं (0.347 एनएम प्रति अमीनो एसिड अवशेष), और निकट दूरी पर नहीं होते हैं, जैसा कि α में होता है -हेलिक्स. इन श्रृंखलाओं के एन-टर्मिनल सिरे आमतौर पर विपरीत दिशाओं (एंटीपैरेलल ओरिएंटेशन) में होते हैं। अमीनो एसिड साइड समूहों के छोटे आकार β-शीट शीट के निर्माण के लिए महत्वपूर्ण हैं; ग्लाइसिन और एलानिन आमतौर पर प्रबल होते हैं।

प्रोटीन एक β-प्लीटेड शीट में बदल जाता है

अव्यवस्थित संरचनाएँ अंतरिक्ष में प्रोटीन श्रृंखला की अव्यवस्थित व्यवस्था हैं।

प्रत्येक प्रोटीन की स्थानिक संरचना व्यक्तिगत होती है और उसकी प्राथमिक संरचना से निर्धारित होती है। हालाँकि, विभिन्न संरचनाओं और कार्यों के साथ प्रोटीन की संरचना की तुलना से उनमें माध्यमिक संरचना तत्वों के समान संयोजनों की उपस्थिति का पता चला। द्वितीयक संरचनाओं के निर्माण के इस विशिष्ट क्रम को प्रोटीन की सुपरसेकेंडरी संरचना कहा जाता है। सुपरसेकेंडरी संरचना अंतःक्रियात्मक अंतःक्रियाओं के कारण बनती है।

α-हेलीकॉप्टर और β-संरचनाओं के कुछ विशिष्ट संयोजनों को अक्सर "संरचनात्मक रूपांकनों" के रूप में जाना जाता है। उनके विशिष्ट नाम हैं: "α-हेलिक्स-टर्न-α-हेलिक्स", "α/β-बैरल संरचना", "ल्यूसीन जिपर", "जिंक फिंगर", आदि।

तृतीयक संरचना- यह संपूर्ण पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को अंतरिक्ष में रखने का एक तरीका है। α-हेलिकॉप्टर, β-प्लेटेड शीट और सुपरसेकेंडरी संरचनाओं के साथ, तृतीयक संरचना एक अव्यवस्थित संरचना को प्रकट करती है जो अणु के एक महत्वपूर्ण हिस्से पर कब्जा कर सकती है।

तृतीयक संरचना में प्रोटीन के मुड़ने का योजनाबद्ध प्रतिनिधित्व।

चतुर्धातुक संरचनाप्रोटीन में होता है जिसमें कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं (सबयूनिट्स, प्रोटोमर्स या मोनोमर्स) शामिल होती हैं, जब इन सबयूनिट्स की तृतीयक संरचनाएं संयुक्त होती हैं। उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन अणु में 4 उपइकाइयाँ होती हैं। सुपरमॉलेक्यूलर संरचनाओं में एक चतुर्धातुक संरचना होती है - मल्टीएंजाइम कॉम्प्लेक्स, जिसमें एंजाइम और कोएंजाइम (पाइरूवेट डिहाइड्रोजनेज), और आइसोनाइजेस (लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज - एलडीएच, क्रिएटिन फॉस्फोकाइनेज - सीपीके) के कई अणु होते हैं।

इसलिए. स्थानिक संरचना पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की लंबाई पर निर्भर नहीं करती है, बल्कि प्रत्येक प्रोटीन के लिए विशिष्ट अमीनो एसिड अवशेषों के अनुक्रम पर, साथ ही संबंधित अमीनो एसिड की विशेषता वाले साइड रेडिकल्स पर निर्भर करती है। प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल्स की स्थानिक त्रि-आयामी संरचना या संरचना मुख्य रूप से हाइड्रोजन बांड, अमीनो एसिड के गैर-ध्रुवीय साइड रेडिकल्स के बीच हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन और अमीनो एसिड अवशेषों के विपरीत चार्ज वाले साइड समूहों के बीच आयनिक इंटरैक्शन द्वारा बनाई जाती है। हाइड्रोजन बांड प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल की स्थानिक संरचना के निर्माण और रखरखाव में बहुत बड़ी भूमिका निभाते हैं।

जहां तक ​​हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन का सवाल है, वे गैर-ध्रुवीय रेडिकल्स के बीच संपर्क के परिणामस्वरूप उत्पन्न होते हैं जो पानी के अणुओं के बीच हाइड्रोजन बंधन को तोड़ने में असमर्थ होते हैं, जो प्रोटीन ग्लोब्यूल की सतह पर विस्थापित होते हैं। जैसे-जैसे प्रोटीन संश्लेषण आगे बढ़ता है, गैर-ध्रुवीय रासायनिक समूह ग्लोब्यूल के अंदर जमा हो जाते हैं, और ध्रुवीय समूह इसकी सतह पर बाहर निकल आते हैं। इस प्रकार, एक प्रोटीन अणु विलायक के पीएच और प्रोटीन में आयनिक समूहों के आधार पर तटस्थ, सकारात्मक रूप से चार्ज या नकारात्मक रूप से चार्ज हो सकता है। इसके अलावा, प्रोटीन की संरचना दो सिस्टीन अवशेषों के बीच बने सहसंयोजक एस-एस बांड द्वारा बनाए रखी जाती है। प्रोटीन की मूल संरचना के निर्माण के परिणामस्वरूप, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के दूरस्थ भागों में स्थित कई परमाणु करीब आते हैं और, एक-दूसरे को प्रभावित करते हुए, नए गुण प्राप्त करते हैं जो व्यक्तिगत अमीनो एसिड या छोटे पॉलीपेप्टाइड में अनुपस्थित होते हैं।

यह समझना महत्वपूर्ण है कि फोल्डिंग - एक प्रकट संरचना से प्रोटीन (और अन्य बायोमैक्रोमोलेक्यूल्स) को "मूल" रूप में मोड़ना - एक भौतिक और रासायनिक प्रक्रिया है, जिसके परिणामस्वरूप प्रोटीन अपने प्राकृतिक "आवास" (समाधान) में रहते हैं। साइटोप्लाज्म या झिल्ली) केवल उनके स्थानिक लेआउट और कार्यों की विशेषताओं को प्राप्त करते हैं।

कोशिकाओं में कई उत्प्रेरक रूप से निष्क्रिय प्रोटीन होते हैं, जो फिर भी स्थानिक प्रोटीन संरचनाओं के निर्माण में एक बड़ा योगदान देते हैं। ये तथाकथित संरक्षक हैं। चैपरोन आंशिक रूप से मुड़ी हुई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के साथ प्रतिवर्ती गैर-सहसंयोजक परिसरों का निर्माण करके त्रि-आयामी प्रोटीन संरचना के सही संयोजन में सहायता करते हैं, साथ ही कार्यात्मक रूप से निष्क्रिय प्रोटीन संरचनाओं के निर्माण के लिए अग्रणी गलत बंधनों को रोकते हैं। चैपरोन की विशेषता वाले कार्यों की सूची में पिघले हुए (आंशिक रूप से मुड़े हुए) ग्लोब्यूल्स को एकत्रीकरण से बचाने के साथ-साथ नए संश्लेषित प्रोटीन को विभिन्न सेल लोकी में स्थानांतरित करना शामिल है।

चैपरोन मुख्य रूप से हीट शॉक प्रोटीन होते हैं, जिनका संश्लेषण तनावपूर्ण तापमान प्रभावों के तहत तेजी से बढ़ता है, यही कारण है कि उन्हें एचएसपी (हीट शॉक प्रोटीन) भी कहा जाता है। इन प्रोटीनों के परिवार माइक्रोबियल, पौधे और पशु कोशिकाओं में पाए जाते हैं। चैपरोन का वर्गीकरण उनके आणविक भार पर आधारित है, जो 10 से 90 केडीए तक भिन्न होता है। वे प्रोटीन हैं जो प्रोटीन की त्रि-आयामी संरचना के निर्माण में सहायता करते हैं। चैपरोन नव संश्लेषित पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को खुली अवस्था में रखते हैं, इसे मूल से भिन्न रूप में मोड़ने से रोकते हैं, और एकमात्र सही, मूल प्रोटीन संरचना के लिए स्थितियां प्रदान करते हैं।

प्रोटीन वलन के दौरान, पिघले हुए ग्लोब्यूल चरण में अणु की कुछ संरचनाएँ अस्वीकार कर दी जाती हैं। ऐसे अणुओं का क्षरण प्रोटीन यूबिकिटिन द्वारा शुरू किया जाता है।

यूबिकिटिन मार्ग के माध्यम से प्रोटीन के क्षरण में दो मुख्य चरण शामिल हैं:

1) अवशेषों के माध्यम से विघटित होने वाले प्रोटीन के साथ यूबिकिटिन का सहसंयोजक जुड़ाव लाइसिन, प्रोटीन में ऐसे टैग की उपस्थिति प्राथमिक छँटाई संकेत है जो परिणामी संयुग्मों को प्रोटीसोम की ओर निर्देशित करता है, ज्यादातर मामलों में, कई यूबिकिटिन अणु, जो एक स्ट्रिंग पर मोतियों के रूप में व्यवस्थित होते हैं, प्रोटीन से जुड़े होते हैं;

2) प्रोटीसोम द्वारा प्रोटीन हाइड्रोलिसिस (प्रोटियासोम का मुख्य कार्य अनावश्यक और क्षतिग्रस्त प्रोटीन को छोटे पेप्टाइड्स में प्रोटीयोलाइटिक क्षरण करना है)। यूबिकिटिन को प्रोटीन के लिए "मौत का निशान" कहा जाता है।

डोम?एन गिलहरी? - प्रोटीन की तृतीयक संरचना का एक तत्व, जो प्रोटीन की एक काफी स्थिर और स्वतंत्र उपसंरचना है, जिसकी तह अन्य भागों से स्वतंत्र रूप से होती है। एक डोमेन में आमतौर पर कई माध्यमिक संरचना तत्व शामिल होते हैं। संरचनात्मक रूप से समान डोमेन न केवल संबंधित प्रोटीन (उदाहरण के लिए, विभिन्न जानवरों के हीमोग्लोबिन में) में पाए जाते हैं, बल्कि पूरी तरह से अलग प्रोटीन में भी पाए जाते हैं। एक प्रोटीन में कई डोमेन हो सकते हैं, और ये क्षेत्र एक ही प्रोटीन में अलग-अलग कार्य कर सकते हैं। कुछ एंजाइमों और सभी इम्युनोग्लोबुलिन में एक डोमेन संरचना होती है। लंबी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला (200 से अधिक अमीनो एसिड अवशेष) वाले प्रोटीन अक्सर डोमेन संरचनाएं बनाते हैं।

1. एक प्रोटीन की संरचना निर्धारित होती है:

1) जीनों का एक समूह 2) एक जीन

3) एक डीएनए अणु 4) एक जीव के जीनों की समग्रता

2. जीन अणु में मोनोमर्स के अनुक्रम के बारे में जानकारी को एन्कोड करता है:

1) टीआरएनए 2) एए 3) ग्लाइकोजन 4) डीएनए

3. त्रिक को एंटिकोडन कहा जाता है:

1) डीएनए 2) टी-आरएनए 3) आई-आरएनए 4) आर-आरएनए

4. प्लास्टिक एक्सचेंज में मुख्य रूप से प्रतिक्रियाएं शामिल हैं:

1) कार्बनिक पदार्थों का अपघटन 2) अकार्बनिक पदार्थों का अपघटन

3) कार्बनिक पदार्थों का संश्लेषण 4) अकार्बनिक पदार्थों का संश्लेषण

5. प्रोकैरियोटिक कोशिका में प्रोटीन संश्लेषण होता है:

1) केन्द्रक में राइबोसोम पर 2) साइटोप्लाज्म में राइबोसोम पर 3) कोशिका भित्ति में

6. प्रसारण प्रक्रिया होती है:

1) साइटोप्लाज्म में 2) केन्द्रक में 3) माइटोकॉन्ड्रिया में

4) खुरदरी एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम की झिल्लियों पर

7. संश्लेषण दानेदार एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम की झिल्लियों पर होता है:

1)एटीपी; 2) कार्बोहाइड्रेट; 3) लिपिड; 4) प्रोटीन.

8. एक त्रिक एन्कोड करता है:

1. एक एके 2 एक जीव का एक चिन्ह 3. अनेक एके

13. प्रोटीन जैवसंश्लेषण के चरण।

1.प्रतिलेखन, अनुवाद 2.परिवर्तन, अनुवाद

3.परिवर्तन, प्रतिलेखन

14. टीआरएनए के एंटिकोडन में यूसीजी न्यूक्लियोटाइड होते हैं। कौन सा DNA त्रिक इसका पूरक है?

1.यूयूजी 2. टीटीसी 3. टीसीजी

2) एक अणु जिसमें दो नए डीएनए स्ट्रैंड होते हैं

4) एक पुत्री अणु जिसमें एक पुराना और एक नया डीएनए स्ट्रैंड होता है

18. प्रतिलेखन के दौरान एमआरएनए अणु के संश्लेषण के लिए टेम्पलेट है:

1) संपूर्ण डीएनए अणु 2) पूरी तरह से डीएनए अणु की श्रृंखलाओं में से एक

4) कुछ मामलों में डीएनए अणु की श्रृंखलाओं में से एक, अन्य में - संपूर्ण डीएनए अणु।

19. डीएनए अणु के स्व-दोहराव की प्रक्रिया।

1.प्रतिकृति 2.पुनरावृत्ति

3. पुनर्जन्म

20. कोशिका में प्रोटीन जैवसंश्लेषण के दौरान, एटीपी ऊर्जा:

1) उपभोग 2) संग्रहित

21. बहुकोशिकीय जीव की दैहिक कोशिकाओं में:

1) जीन और प्रोटीन का अलग-अलग सेट 2) जीन और प्रोटीन का एक ही सेट

3) जीन का एक ही सेट, लेकिन प्रोटीन का एक अलग सेट

23. इनमें से कौन सी प्रक्रिया किसी संरचना और कार्य की कोशिकाओं में नहीं होती है:

1) प्रोटीन संश्लेषण 2) चयापचय 3) माइटोसिस 4) अर्धसूत्रीविभाजन

24. "प्रतिलेखन" की अवधारणा इस प्रक्रिया को संदर्भित करती है:

1) डीएनए दोहराव 2) डीएनए पर एमआरएनए संश्लेषण

3) राइबोसोम में एमआरएनए का स्थानांतरण 4) पॉलीसोम पर प्रोटीन अणुओं का निर्माण

25. डीएनए अणु का एक भाग जो एक प्रोटीन अणु के बारे में जानकारी रखता है वह है:

1)जीन 2)फेनोटाइप 3)जीनोम 4)जीनोटाइप

26. यूकेरियोट्स में प्रतिलेखन होता है:

1) साइटोप्लाज्म 2) एंडोप्लाज्मिक मेम्ब्रेन 3) लाइसोसोम 4) न्यूक्लियस

27. प्रोटीन संश्लेषण होता है:

1) दानेदार एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम

2) चिकनी एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम 3) न्यूक्लियस 4) लाइसोसोम

28. एक अमीनो एसिड एन्कोड किया गया है:

1) चार न्यूक्लियोटाइड 2) दो न्यूक्लियोटाइड

29. एक डीएनए अणु में एटीसी न्यूक्लियोटाइड का एक त्रिक एक एमआरएनए अणु के एक कोडन के अनुरूप होगा:

1) टैग 2) यूएजी 3) यूटीसी 4) टीएसएयू

30. आनुवंशिक कोड के विराम चिह्न:

1. कुछ प्रोटीनों को एन्कोड करें 2. प्रोटीन संश्लेषण को गति प्रदान करें

3. प्रोटीन संश्लेषण बंद करो

31. डीएनए अणु के स्व-दोहराव की प्रक्रिया।

1. प्रतिकृति 2. क्षतिपूर्ति 3. पुनर्जन्म

32. जैवसंश्लेषण की प्रक्रिया में एमआरएनए का कार्य।

1. वंशानुगत जानकारी का भंडारण 2. एके का राइबोसोम तक परिवहन

33. वह प्रक्रिया जब टीआरएनए अमीनो एसिड को राइबोसोम में लाते हैं।

1.प्रतिलेखन 2.अनुवाद 3.परिवर्तन

34. राइबोसोम जो एक ही प्रोटीन अणु का संश्लेषण करते हैं।

1.क्रोमोसोम 2.पॉलीसोम 3.मेगाक्रोमोसोम

35. वह प्रक्रिया जिसके द्वारा अमीनो एसिड एक प्रोटीन अणु बनाते हैं।

1.प्रतिलेखन 2.अनुवाद 3.परिवर्तन

36. मैट्रिक्स संश्लेषण प्रतिक्रियाओं में शामिल हैं...

1.डीएनए प्रतिकृति 2.प्रतिलेखन, अनुवाद 3.दोनों उत्तर सही हैं

37. DNA का एक त्रिक निम्नलिखित के बारे में जानकारी रखता है:

1. प्रोटीन अणु में अमीनो एसिड का अनुक्रम

38. जीन इनके बारे में जानकारी एनकोड करता है:

1) प्रोटीन, वसा और कार्बोहाइड्रेट की संरचना 2) प्रोटीन की प्राथमिक संरचना

3) डीएनए में न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम

4) 2 या अधिक प्रोटीन अणुओं में अमीनो एसिड अनुक्रम

39. एमआरएनए संश्लेषण शुरू होता है:

1) डीएनए को दो स्ट्रैंड में अलग करना 2) आरएनए पोलीमरेज़ एंजाइम और जीन की परस्पर क्रिया

40. प्रतिलेखन होता है:

1) नाभिक में 2) राइबोसोम पर 3) साइटोप्लाज्म में 4) चिकनी ईआर के चैनलों पर

41. प्रोटीन संश्लेषण राइबोसोम पर नहीं होता है:

1) तपेदिक रोगज़नक़ 2) मधुमक्खियाँ 3) फ्लाई एगारिक 4) बैक्टीरियोफेज

42. अनुवाद के दौरान, प्रोटीन की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को जोड़ने का टेम्पलेट है:

1) डीएनए के दोनों स्ट्रैंड 2) डीएनए अणु के स्ट्रैंड में से एक

3) एक एमआरएनए अणु 4) कुछ मामलों में डीएनए श्रृंखलाओं में से एक, अन्य में - एक एमआरएनए अणु